[日本語] English
万見
- PDB-2gph: Docking motif interactions in the MAP kinase ERK2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gph
タイトルDocking motif interactions in the MAP kinase ERK2
要素
  • Mitogen-activated protein kinase 1
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
キーワードTRANSFERASE / ERK2 / docking interaction / D-motif / allostery / CD-site / phosphatase-derived peptide / processing conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / MAPK1 (ERK2) activation / Signaling by NODAL / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / ERKs are inactivated / Activation of the AP-1 family of transcription factors / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / IFNG signaling activates MAPKs ...phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / MAPK1 (ERK2) activation / Signaling by NODAL / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / ERKs are inactivated / Activation of the AP-1 family of transcription factors / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / IFNG signaling activates MAPKs / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Negative feedback regulation of MAPK pathway / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Growth hormone receptor signaling / Spry regulation of FGF signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Oxidative Stress Induced Senescence / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oncogene Induced Senescence / Signaling by Activin / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Signal attenuation / NCAM signaling for neurite out-growth / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Regulation of the apoptosome activity / Signal transduction by L1 / Negative regulation of FGFR2 signaling / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / Negative regulation of MAPK pathway / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Interferon gamma signaling / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / MAP2K and MAPK activation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Recycling pathway of L1 / neural crest cell development / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process / response to epidermal growth factor / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / Interleukin-37 signaling / positive regulation of macrophage proliferation / outer ear morphogenesis / regulation of cellular pH / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / regulation of Golgi inheritance / RAF/MAP kinase cascade / ERBB signaling pathway / labyrinthine layer blood vessel development / mammary gland epithelial cell proliferation / trachea formation / Neutrophil degranulation / regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of stress-activated MAPK cascade / : / positive regulation of macrophage chemotaxis / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / lung morphogenesis / response to exogenous dsRNA / regulation of cytoskeleton organization / face development / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / pseudopodium / positive regulation of telomere capping / Bergmann glial cell differentiation / thyroid gland development / negative regulation of cell differentiation / decidualization / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / steroid hormone receptor signaling pathway / MAP kinase activity / regulation of ossification / mitogen-activated protein kinase / phosphatase binding / Schwann cell development / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / sensory perception of pain / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cellular response to cadmium ion / ERK1 and ERK2 cascade / myelination / dendrite cytoplasm / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / protein-tyrosine-phosphatase / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / thymus development
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7 / Mitogen-activated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhou, T. / Sun, L. / Humphreys, J. / Goldsmith, E.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Docking Interactions Induce Exposure of Activation Loop in the MAP Kinase ERK2.
著者: Zhou, T. / Sun, L. / Humphreys, J. / Goldsmith, E.J.
履歴
登録2006年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 1
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0262
ポリマ－44,0262
非ポリマー00
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.981, 66.342, 116.112
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 1 / Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / Mitogen-activated protein kinase 2 / MAP kinase 2 ...Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / Mitogen-activated protein kinase 2 / MAP kinase 2 / MAPK 2 / p42-MAPK / ERT1


分子量: 42161.473 Da / 分子数: 1 / 変異: C115T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Erk2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63086, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7 / Protein-tyrosine phosphatase LC-PTP / Hematopoietic protein-tyrosine phosphatase / HEPTP


分子量: 1864.180 Da / 分子数: 1 / 変異: C52V / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: P35236, protein-tyrosine-phosphatase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 4000, 10% isopropanol, 0.1M sodium HEPES, pH 7.5, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97112 Å
検出器日付: 2005年1月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97112 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 29041

-
位相決定

Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
5.56-500.0137.0940.951198
4.41-5.5637.8260.9391192
3.85-4.4130.1890.961148
3.5-3.8536.9080.931171
3.25-3.526.6410.941170
3.06-3.2528.9780.91124
2.9-3.0623.1690.8971127
2.78-2.921.9510.8781119
2.67-2.7815.8750.9271106
2.58-2.6716.3270.8951080
2.5-2.5814.6280.9071124
2.43-2.513.4740.931044
2.36-2.4314.490.8661075
2.31-2.3613.8140.8681042
2.25-2.3114.3050.8971006
2.2-2.2515.0940.8391010
2.16-2.211.20.8781045
2.12-2.1610.4380.891011
2.08-2.1210.0750.889994
2.05-2.0811.9410.841966
2.01-2.0512.5870.842893
1.98-2.019.3890.835829
1.95-1.9810.5290.803796
1.93-1.959.6610.764656
1.9-1.9313.3730.702640

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry: 1ERK

1erk
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.9→50 Å / FOM work R set: 0.807 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 1270 4.4 %
Rwork0.216 --
all0.231 --
obs0.231 25566 88.9 %
溶媒の処理Bsol: 52.789 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 36.818 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.357 Å20 Å20 Å2
2--5.586 Å20 Å2
3----7.944 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2952 0 0 290 3242
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3082
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.4212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3732.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.9-1.930.338390.414601640
1.93-1.950.432360.365620656
1.95-1.980.394460.328750796
1.98-2.010.306390.323790829
2.01-2.050.345460.302847893
2.05-2.080.29330.296933966
2.08-2.120.261430.258951994
2.12-2.160.289490.2539621011
2.16-2.20.272560.2369891045
2.2-2.250.335460.2939641010
2.25-2.310.258400.2569661006
2.31-2.360.303560.2199861042
2.36-2.430.313490.2210261075
2.43-2.50.207580.1969861044
2.5-2.580.261690.2210551124
2.58-2.670.299510.20310291080
2.67-2.780.223540.19610521106
2.78-2.90.312730.23510461119
2.9-3.060.301460.22610811127
3.06-3.250.299570.21210671124
3.25-3.50.228540.19111161170
3.5-3.850.255490.19911221171
3.85-4.410.203590.15810891148
4.41-5.560.23660.1911261192
5.56-500.010.253560.21211421198
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る