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- PDB-2gix: Cytoplasmic Domain Structure of Kir2.1 containing Andersen's Muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gix
タイトルCytoplasmic Domain Structure of Kir2.1 containing Andersen's Mutation R218Q and Rescue Mutation T309K
要素Inward rectifier potassium channel 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Cytoplasmic Domains of Kir2.1 / Andersen's Mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Classical Kir channels / regulation of skeletal muscle contraction via regulation of action potential / relaxation of skeletal muscle / Phase 4 - resting membrane potential / cardiac muscle cell action potential / magnesium ion transport / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / regulation of membrane repolarization ...Classical Kir channels / regulation of skeletal muscle contraction via regulation of action potential / relaxation of skeletal muscle / Phase 4 - resting membrane potential / cardiac muscle cell action potential / magnesium ion transport / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / regulation of membrane repolarization / inward rectifier potassium channel activity / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / regulation of cardiac muscle cell contraction / relaxation of cardiac muscle / potassium ion import across plasma membrane / regulation of heart rate by cardiac conduction / intercalated disc / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / voltage-gated potassium channel complex / T-tubule / cellular response to mechanical stimulus / potassium ion transport / protein homotetramerization / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuronal cell body / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir2.1 / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, N-terminal / Inward rectifier potassium channel N-terminal / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir2.1 / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, N-terminal / Inward rectifier potassium channel N-terminal / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Inward rectifier potassium channel 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Pegan, S. / Arrabit, C. / Slesinger, P.A. / Choe, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Andersen's Syndrome Mutation Effects on the Structure and Assembly of the Cytoplasmic Domains of Kir2.1.
著者: Pegan, S. / Arrabit, C. / Slesinger, P.A. / Choe, S.
履歴
登録2006年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.72024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inward rectifier potassium channel 2
B: Inward rectifier potassium channel 2
C: Inward rectifier potassium channel 2
D: Inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,1459
ポリマ－95,6334
非ポリマー5125
水12,611700
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15150 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area35260 Å2
手法PISA
2
A: Inward rectifier potassium channel 2
B: Inward rectifier potassium channel 2
C: Inward rectifier potassium channel 2
D: Inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子

A: Inward rectifier potassium channel 2
B: Inward rectifier potassium channel 2
C: Inward rectifier potassium channel 2
D: Inward rectifier potassium channel 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,28918
ポリマ－191,2668
非ポリマー1,02410
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area32270 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area68540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.674, 98.876, 98.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Biological Assembly is a tetramer

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要素

#1: タンパク質
Inward rectifier potassium channel 2 / Potassium channel / inwardly rectifying subfamily J member 2 / Inward rectifier K+ / channel Kir2.1


分子量: 23908.197 Da / 分子数: 4 / 変異: R218Q, T309K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kcnj2, Irk1 / プラスミド: pHis8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35561
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 700 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 35% MPD, 0.1 NaPO4/KPO4, 50mM NaCl, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→50 Å / Num. all: 66471 / Num. obs: 66107 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.016 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.02→2.09 Å / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Num. unique obs: 6428 / Χ2: 0.952 / % possible all: 99.45

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å48.96 Å
Translation2.5 Å48.96 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Cytoplasmic Domains of Kir2.1

Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / 最高解像度: 2.02 Å / SU B: 4.028 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3363 5.1 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.191 66106 99.45 %-
all-66471 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.865 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.91 Å20 Å21.13 Å2
2---0.6 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6570 0 1 732 7303
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0226709
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.9519074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9585814
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.61724325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.599151184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5911544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.21012
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025036
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.22840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.24471
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2736
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1120.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2450.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1121.54070
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.06626588
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.07232658
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6754.52486
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.075 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 239 -
Rwork0.211 4381 -
obs-4620 94.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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