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万見
- PDB-2gi0: Crystal structure of Cu(I) Phe114Pro Azurin mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gi0
タイトルCrystal structure of Cu(I) Phe114Pro Azurin mutant
要素Azurin
キーワードELECTRON TRANSPORT / Azurin / blue copper protein / metal binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


transition metal ion binding / periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Azurin / : / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Azurin
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / Direct use of Cu(II) structure in refinement / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yanagisawa, S. / Banfield, M.J. / Dennison, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: The role of hydrogen bonding at the active site of a cupredoxin: the Phe114Pro azurin variant.
著者: Yanagisawa, S. / Banfield, M.J. / Dennison, C.
履歴
登録2006年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年2月6日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Azurin
B: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9514
ポリマ－27,8232
非ポリマー1272
水5,711317
1
A: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9752
ポリマ－13,9121
非ポリマー641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Azurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9752
ポリマ－13,9121
非ポリマー641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.39, 47.86, 132.55
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Protein is a monomer in solution

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要素

#1: タンパク質 Azurin


分子量: 13911.739 Da / 分子数: 2 / 変異: Phe114Pro / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: azu / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P00282
#2: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 25% PEG1500, 100mM MMT buffer, pH4. To generate Cu(I), Cu(II) containing crystals were reduced by soaking in reservoir solution with 10mM ascorbate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月25日 / 詳細: Osmic 'blue'
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.551→66.275 Å / Num. all: 24113 / Num. obs: 24113 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / % possible obs: 85.6 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. measured all: 16231 / Num. unique all: 3111 / Num. unique obs: 3111 / Rsym value: 0.287 / % possible all: 85.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: Direct use of Cu(II) structure in refinement
開始モデル: 2GHZ

2ghz


解像度: 1.7→47.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.299 / SU ML: 0.077 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1208 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
all0.181 24057 --
obs0.181 24057 93.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.958 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1970 0 2 317 2289
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5281.9562746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9975276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65526.58582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.28315358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg3.621152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021512
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21103
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.21418
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0260.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0791.51344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57322109
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5053761
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7594.5626
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 74 -
Rwork0.295 1484 -
obs-1558 85.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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