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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2gez | ||||||
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タイトル | Crystal structure of potassium-independent plant asparaginase | ||||||
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![]() | HYDROLASE / isoaspartyl aminopeptidase / L-asparaginase / Ntn-hydrolase / autoproteolysis / taspase / sodium binding | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Michalska, K. / Bujacz, G. / Jaskolski, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of plant asparaginase. 著者: Michalska, K. / Bujacz, G. / Jaskolski, M. #1: ![]() タイトル: Expression, purification and catalytic activity of Lupinus luteus asparagine beta-amidohydrolase and its Escherichia coli homolog. 著者: Borek, D. / Michalska, K. / Brzezinski, K. / Kisiel, A. / Podkowinski, J. / Bonthron, T.D. / Krowarsch, D. / Otlewski, J. / Jaskolski, M. #2: ![]() タイトル: Crystal structure of isoaspartyl aminopeptidase in complex with L-aspartate. 著者: Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M. #3: ![]() タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new L-asparaginase encoded by the Escherichia coli genome. 著者: Borek, D. / Jaskolski, M. #4: ![]() タイトル: Structure of the isoaspartyl peptidase with L-asparaginase activity from Escherichia coli. 著者: Prahl, A. / Pazgier, M. / Hejazi, M. / Lockau, W. / Lubkowski, J. #5: ![]() タイトル: A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation. 著者: Brannigan, J.A. / Dodson, G. / Duggleby, H.J. / Moody, P.C. / Smith, J.L. / Tomchick, D.R. / Murzin, A.G. #6: ![]() タイトル: Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase. 著者: Oinonen, C. / Tikkanen, R. / Rouvinen, J. / Peltonen, L. #7: ![]() タイトル: Crystal structures of Flavobacterium glycosylasparaginase. An N-terminal nucleophile hydrolase activated by intramolecular proteolysis. 著者: Guo, H.C. / Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C. #8: ![]() タイトル: Crystal structure of human Taspase1, a crucial protease regulating the function of MLL. 著者: Khan, J.A. / Dunn, B.M. / Tong, L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 225.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 179.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1k2xS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The asymmetric unit contains two biological assemblies. Each of them is an (alpha/beta)2 heterotetramer or a dimer of (alpha/beta) heterodimers. Subunits alpha (chains A, C, E, G) and beta (chains B, D, F, H) are, respectively, the N- and C-terminal products of autoproteolytic cleavage of a precursor. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21165.877 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal subunit (residues 1-192) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: cv. Ventus / プラスミド: pET15b / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 13617.478 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal subunit (residues 193-325) / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Subunits alpha (chains A, C, E, G) and beta (chains B, D, F, H) are, respectively, the N- and C-terminal products of autoproteolytic cleavage of a precursor 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: cv. Ventus / プラスミド: pET15b / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-NA / #4: 化合物 | ChemComp-CL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.77 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 20% PEG 4000, 100 mM HEPES, 200 mM MgCl2, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月5日 |
放射 | モノクロメーター: Triangular monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.81 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→25 Å / Num. all: 34621 / Num. obs: 34621 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 40.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 14.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.152 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 3371 / % possible all: 96.9 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1K2X 解像度: 2.6→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 22.964 / SU ML: 0.234 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.349 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.11 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 最高解像度: 2.6 Å / Num. reflection Rwork: 4685 / Total num. of bins used: 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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