[日本語] English
万見
- PDB-2gdz: Crystal structure of 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase type1,... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gdz
タイトルCrystal structure of 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase type1, complexed with NAD+
要素NAD+-dependent 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / hydroxyprostaglandin / dehydrogenase / Structural Genomics / SHORT-CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE / INFLAMMATION / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NAD+) / 15-hydroxyicosatetraenoate dehydrogenase / regulation of prostaglandin catabolic process / ductus arteriosus closure / ovulation / prostaglandin E receptor activity / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NAD+) activity / parturition / Biosynthesis of Lipoxins (LX) / lipoxygenase pathway ...15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NAD+) / 15-hydroxyicosatetraenoate dehydrogenase / regulation of prostaglandin catabolic process / ductus arteriosus closure / ovulation / prostaglandin E receptor activity / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NAD+) activity / parturition / Biosynthesis of Lipoxins (LX) / lipoxygenase pathway / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / prostaglandin metabolic process / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of cell cycle / NAD+ binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / kidney development / female pregnancy / NAD binding / response to estradiol / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / basolateral plasma membrane / positive regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase [NAD(+)]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Pilka, E.S. / Guo, K. / Kavanagh, K. / Von Delft, F. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: High-Affinity Inhibitors of Human NAD-Dependent 15-Hydroxyprostaglandin Dehydrogenase: Mechanisms of Inhibition and Structure-Activity Relationships.
著者: Niesen, F.H. / Schultz, L. / Jadhav, A. / Bhatia, C. / Guo, K. / Maloney, D.J. / Pilka, E.S. / Wang, M. / Oppermann, U. / Heightman, T.D. / Simeonov, A.
履歴
登録2006年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NAD+-dependent 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8432
ポリマ－29,1801
非ポリマー6631
水5,386299
1
A: NAD+-dependent 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase
ヘテロ分子

A: NAD+-dependent 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6864
ポリマ－58,3592
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area7160 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area19960 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.540, 49.540, 195.771
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The second part of the biological assembly is generated by the following symmetry operation: Y, X, -Z + (0 0 1)

-
要素

#1: タンパク質 NAD+-dependent 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase / 15 hydroxyprostaglandin dehydrogenase type1


分子量: 29179.539 Da / 分子数: 1 / 断片: residues (-1)-265 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET-SGC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-R3
参照: UniProt: P15428, 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase (NAD+)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 PCB, 30% PEG 1000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC
放射モノクロメーター: OSMIC / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→196.12 Å / Num. all: 30422 / Num. obs: 30422 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.688 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.688 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WMB, 1IY8, 1ZK3

1wmb

1iy8

1zk3


解像度: 1.65→21.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 1.826 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21214 1538 5.1 %RANDOM
Rwork0.17568 ---
all0.17746 28883 --
obs0.17746 28883 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.567 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20 Å20 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→21.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2026 0 44 299 2369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222136
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6271.9812899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2845269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.23325.65292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.52215372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.858157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2332
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21146
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21484
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0541.51365
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48922116
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4823887
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7364.5781
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.442 105 -
Rwork0.381 1952 -
obs--94.71 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る