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万見
- PDB-2gc6: S73A mutant of L. casei FPGS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gc6
タイトルS73A mutant of L. casei FPGS
要素Folylpolyglutamate synthase
キーワードLIGASE / ATPase / P-loop / site-directed mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


tetrahydrofolate synthase / dihydrofolate synthase activity / tetrahydrofolylpolyglutamate synthase activity / one-carbon metabolic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Folylpolyglutamate synthase signature 2. / Folylpolyglutamate synthetase / Folylpolyglutamate synthase signature 1. / Folylpolyglutamate synthetase, conserved site / Mur ligase, C-terminal domain / Mur-like, catalytic domain / Mur ligase, C-terminal / Mur ligase, C-terminal domain superfamily / Mur ligase, glutamate ligase domain / Mur ligase, central ...Folylpolyglutamate synthase signature 2. / Folylpolyglutamate synthetase / Folylpolyglutamate synthase signature 1. / Folylpolyglutamate synthetase, conserved site / Mur ligase, C-terminal domain / Mur-like, catalytic domain / Mur ligase, C-terminal / Mur ligase, C-terminal domain superfamily / Mur ligase, glutamate ligase domain / Mur ligase, central / Mur-like, catalytic domain superfamily / Mur ligase middle domain / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Folylpolyglutamate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Smith, C.A. / Cross, J.A. / Bognar, A.L. / Sun, X.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006
タイトル: Mutation of Gly51 to serine in the P-loop of Lactobacillus casei folylpolyglutamate synthetase abolishes activity by altering the conformation of two adjacent loops.
著者: Smith, C.A. / Cross, J.A. / Bognar, A.L. / Sun, X.
履歴
登録2006年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Folylpolyglutamate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7632
ポリマ－46,6671
非ポリマー961
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.120, 45.860, 84.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Folylpolyglutamate synthase / Folylpoly-gamma-glutamate synthetase / FPGS / Tetrahydrofolate synthase / ...Folylpoly-gamma-glutamate synthetase / FPGS / Tetrahydrofolate synthase / Tetrahydrofolylpolyglutamate synthase


分子量: 46666.988 Da / 分子数: 1 / 変異: S73A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: fgs / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15925, tetrahydrofolate synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 50 mM acetate and 16-24% PEG4000, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: Osmic optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 29157 / Num. obs: 29157 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 3.338 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1380 4.9 %RANDOM 5%
Rwork0.191 ---
obs0.193 26921 97.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.172 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3112 0 5 274 3391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0223182
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.371.9494346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9175403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.22523.971136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.37115493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4291520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2513
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022408
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.21367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22201
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8671.52082
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36623265
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.01231246
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1684.51081
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 55 -
Rwork0.223 1346 -
obs--92.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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