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万見
- PDB-2gbc: Native DPP-IV (CD26) from Rat -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gbc
タイトルNative DPP-IV (CD26) from Rat
要素Dipeptidyl peptidase 4
キーワードHYDROLASE / beta propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity ...B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity / psychomotor behavior / intercellular canaliculus / dipeptidyl-peptidase activity / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / behavioral fear response / endothelial cell migration / aminopeptidase activity / collagen binding / T cell costimulation / serine-type peptidase activity / peptide binding / T cell activation / protein catabolic process / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / response to hypoxia / cell adhesion / apical plasma membrane / membrane raft / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A ...Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Longenecker, K.L. / Jakob, C.G. / Fry, E.H. / Wilk, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Crystal Structures of DPP-IV (CD26) from Rat Kidney Exhibit Flexible Accommodation of Peptidase-Selective Inhibitors.
著者: Longenecker, K.L. / Stewart, K.D. / Madar, D.J. / Jakob, C.G. / Fry, E.H. / Wilk, S. / Lin, C.W. / Ballaron, S.J. / Stashko, M.A. / Lubben, T.H. / Yong, H. / Pireh, D. / Pei, Z. / Basha, F. / ...著者: Longenecker, K.L. / Stewart, K.D. / Madar, D.J. / Jakob, C.G. / Fry, E.H. / Wilk, S. / Lin, C.W. / Ballaron, S.J. / Stashko, M.A. / Lubben, T.H. / Yong, H. / Pireh, D. / Pei, Z. / Basha, F. / Wiedeman, P.E. / Von Geldern, T.W. / Trevillyan, J.M. / Stoll, V.S.
履歴
登録2006年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,88712
ポリマ－168,6752
非ポリマー2,21210
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7120 Å2
ΔGint28 kcal/mol
Surface area57640 Å2
手法PISA
2
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)512,66236
ポリマ－506,0256
非ポリマー6,63630
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_454-z-1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation10_554-y,z+1/2,-x-1/21
Buried area28640 Å2
ΔGint39 kcal/mol
Surface area165650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)208.152, 208.152, 208.152
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細dimer of asymmetric unit is thought to be biologically relevant

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 4


分子量: 84337.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P14740, peptidyl-dipeptidase Dcp
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.44 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5 / 詳細: pH 5, VAPOR DIFFUSION, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 73192 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.398 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID
2.8-2.996.94.80.46871570.4541
2.9-3.0297.84.90.33871500.5281
3.02-3.1598.150.24272460.6521
3.15-3.3298.450.18372270.8641
3.32-3.5398.95.10.14573041.181
3.53-3.899.15.30.11673201.5611
3.8-4.1899.25.40.09673291.9021
4.18-4.7999.35.50.07873842.1471
4.79-6.0399.860.06974582.0161
6.03-5099.15.90.05876172.0521

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→20 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 3673 5 %
Rwork0.229 --
obs-72708 98.7 %
原子変位パラメータBiso mean: 62.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11880 0 140 21 12041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_CNX_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION3MSI_CNX_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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