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- PDB-2g8a: Lactobacillus casei Y261M in complex with substrate, dUMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g8a
タイトルLactobacillus casei Y261M in complex with substrate, dUMP
要素thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / beta sheet / alpha-beta protein / dUMP complex / active site mutation / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: The role of protein dynamics in thymidylate synthase catalysis: variants of conserved 2'-deoxyuridine 5'-monophosphate (dUMP)-binding Tyr-261
著者: Newby, Z. / Lee, T.T. / Morse, R.J. / Liu, Y. / Liu, L. / Venkatraman, P. / Santi, D.V. / Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M.
履歴
登録2006年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9072
ポリマ－36,5981
非ポリマー3081
水1,40578
1
A: thymidylate synthase
ヘテロ分子

A: thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8134
ポリマ－73,1972
非ポリマー6162
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_554-x+y,y,-z-1/21
Buried area5870 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.520, 78.520, 240.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-467-

HOH

詳細Transformation of the asymmetric unit (in fractional coordinates) according to : y-x,y,-1/2-z (crystallographic two-fold) generates the dimer, which is the biological assembly. The dimer can also be generated from the orthoganol angstrom coordinates by:-x,y,-120.45-z

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要素

#1: タンパク質 thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 36598.477 Da / 分子数: 1 / 変異: Y261M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: thya / プラスミド: pSCTS9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): chi2913recA (thy-) / 参照: UniProt: P00469, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.99 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Vapor diffusion against 20 mM KPO4 from protein solutions in the same buffer with 15-20 mM ammonium sulfate, DTT, and 38mM dUMP, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月1日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→39.32 Å / Num. all: 17124 / Num. obs: 17124 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2547 / % possible all: 87.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.4→39.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 124570.29 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Residue H119 is in two conformations
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1704 10 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.207 17124 --
obs0.203 17124 94.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 75.896 Å2 / ksol: 0.320386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.31 Å2-0.64 Å20 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3---2.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.9 Å0.67 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→39.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2589 0 20 78 2687
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.14
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 236 9.3 %
Rwork0.351 2311 -
obs-2547 87.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3paramed.ligump_po4.topo

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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