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- PDB-2g5m: Spinophilin PDZ domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g5m
タイトルSpinophilin PDZ domain
要素Neurabin-2
キーワードPROTEIN BINDING / Spinophilin / PDZ domain / CNS / synaptic transmission
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / protein localization to cell periphery / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / cellular response to morphine / spine apparatus / regulation of opioid receptor signaling pathway / developmental process involved in reproduction / extrinsic component of postsynaptic membrane ...protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / protein localization to cell periphery / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / cellular response to morphine / spine apparatus / regulation of opioid receptor signaling pathway / developmental process involved in reproduction / extrinsic component of postsynaptic membrane / response to kainic acid / cellular response to peptide / protein phosphatase 1 binding / actin filament depolymerization / filopodium assembly / reproductive system development / dendritic spine membrane / response to steroid hormone / cortical actin cytoskeleton / dendritic spine neck / protein phosphatase inhibitor activity / male mating behavior / dendritic spine head / dendrite development / response to immobilization stress / regulation of postsynapse assembly / response to amino acid / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / positive regulation of protein localization / cellular response to epidermal growth factor stimulus / actin filament organization / response to amphetamine / response to nicotine / learning / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / hippocampus development / filopodium / cellular response to estradiol stimulus / calcium-mediated signaling / negative regulation of cell growth / cerebral cortex development / kinase binding / ruffle membrane / cellular response to xenobiotic stimulus / neuron projection development / actin filament binding / cell migration / response to estradiol / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / growth cone / dendritic spine / transmembrane transporter binding / nucleic acid binding / protein kinase activity / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / dendrite / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing torsion angle dynamics
データ登録者Kelker, M.S. / Peti, W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structural basis for spinophilin-neurabin receptor interaction.
著者: Kelker, M.S. / Dancheck, B. / Ju, T. / Kessler, R.P. / Hudak, J. / Nairn, A.C. / Peti, W.
履歴
登録2006年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Neurabin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1361
ポリマ－12,1361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Neurabin-2 / Neurabin-II / Neural tissue-specific F-actin binding protein II / Protein phosphatase 1 regulatory ...Neurabin-II / Neural tissue-specific F-actin binding protein II / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 9B / Spinophilin / p130 / PP1bp134


分子量: 12135.745 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1r9b / プラスミド: derivitive of pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL codon plus / 参照: UniProt: O35274

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N resolved [1H,1H] NOESY
1223D 13C resolved [1H,1H] NOESY
1332D 1H-1H NOESY
NMR実験の詳細Text: The following spectra were used to achieve the sequence-specific backbone and side chain assignments of all aliphatic residues: 2D [1H,15N]-HSQC, 2D [1H,13C]-HSQC, 3D HNCACB, 3D CBCA(CO)NH, 3D ...Text: The following spectra were used to achieve the sequence-specific backbone and side chain assignments of all aliphatic residues: 2D [1H,15N]-HSQC, 2D [1H,13C]-HSQC, 3D HNCACB, 3D CBCA(CO)NH, 3D CC(CO)NH, 3D HNCO, 3D HNCA, 3D HBHA(CO)NH, 3D 15N-resolved [1H,1H]-TOCSY, 3D HC(C)H-TOCSY6. The 2D [1H,1H]-NOESY, 2D [1H,1H]-TOCSY and 2D [1H,1H]-COSY spectra of the Spinophilin493-602 sample in D2O solution after complete H/D exchange of the labile protons were used for the assignment of the aromatic side chains. The NMR spectra were processed with Topspin1.3, and analyzed with the CARA software package. Spectra used for the structure calculation were: 3D 15N-resolved [1H,1H]-NOESY, 3D 13C-resolved [1H,1H]-NOESY (mixing time of 85 ms) and 2D [1H,1H]-NOESY (mixing time 85 ms, D2O solution).

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.8 mM PDZ domain, 15N samples; 20 mM Na phosphate buffer 50 mM NaCl, pH 6.5; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.8 mM PDZ domain, 13C/15N samples; 20 mM Na phosphate buffer 50 mM NaCl, pH 6.5; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31.8 mM PDZ domain, 13C/15N samples; 20 mM Na phosphate buffer 50 mM NaCl, pH 6.5; 90% H2O, 10% D2O100% d20
試料状態イオン強度: 20 mM Na phosphate; 50 mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker解析
CYANA2peter guntert構造決定
CNS1.1Brunger精密化
atnos/candid2Torsten Herrmann構造決定
CARA1.5Rochus Kellerデータ解析
精密化手法: simulated annealing torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The amino acid sequence, the chemical shift assignment, and the NOESY spectra were input for the automated NOESY peak picking and NOE assignment method of ATNOS/CANDID/CYANA. The results of ...詳細: The amino acid sequence, the chemical shift assignment, and the NOESY spectra were input for the automated NOESY peak picking and NOE assignment method of ATNOS/CANDID/CYANA. The results of ATNOS/CANDID/CYANA were refined by manual peak adjustment and additional calculations in CYANA. The 20 conformers from the ATNOS/CANDID cycle 7 with the lowest residual CYANA target function values were energy-minimized in a water shell with the program CNS.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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