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- PDB-2fyt: Human HMT1 hnRNP methyltransferase-like 3 (S. cerevisiae) protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fyt
タイトルHuman HMT1 hnRNP methyltransferase-like 3 (S. cerevisiae) protein
要素Protein arginine N-methyltransferase 3
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / Protein methylation / negative regulation of protein ubiquitination ...negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / Protein methylation / negative regulation of protein ubiquitination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / ribosome binding / methylation / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger domain / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase ...: / : / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger domain / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger C2H2-type / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Min, J.R. / Wu, H. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Human HMT1 hnRNP methyltransferase-like 3 in complex with SAH.
著者: Wu, H. / Min, J.R. / Zeng, H. / Loppnau, P. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N.
履歴
登録2006年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6662
ポリマ－38,2821
非ポリマー3841
水4,107228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Protein arginine N-methyltransferase 3
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3334
ポリマ－76,5642
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area3520 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area25860 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.486, 107.486, 68.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 3 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 3


分子量: 38281.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRMT1L3, PRMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60678, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.33 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M sodium dihydrogen phosphate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年2月4日
放射モノクロメーター: verimax / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→76 Å / Num. all: 31961 / Num. obs: 31961 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→76.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 7.559 / SU ML: 0.112 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24556 1389 5 %RANDOM
Rwork0.19509 ---
all0.19756 26214 --
obs0.19756 26214 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.737 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.34 Å20 Å20 Å2
2--1.34 Å20 Å2
3----2.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→76.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2455 0 26 228 2709
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5821.9723477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5525318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.23724.6100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.66215470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.152157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021862
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21751
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8921.51618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.37522565
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.30331087
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5024.5912
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 103 -
Rwork0.261 1895 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7783-0.639-0.27750.8019-0.18251.0140.1023-0.0099-0.0108-0.0419-0.07920.0409-0.0456-0.021-0.0231-0.0060.03240.0278-0.0299-0.0023-0.0081-15.4604-37.678916.8621
21.269-1.0446-0.09151.1413-0.33860.95620.0779-0.05540.17560.0032-0.0215-0.2428-0.04670.1662-0.0564-0.0179-0.0170.0462-0.0373-0.01130.0227-3.4243-34.016718.6334
32.1602-0.7999-0.79010.40920.10180.61120.08990.04830.1333-0.1471-0.1339-0.0922-0.0843-0.13310.0440.03630.08850.0294-0.01050.0166-0.0296-20.1673-25.374211.7495
40.7841-0.3297-0.94640.45740.771.57650.06390.0705-0.04170.0421-0.082-0.0099-0.0448-0.06090.0181-0.03410.0576-0.01710.0114-0.0139-0.0101-41.3358-20.132527.2067
50.3659-0.5427-0.13420.8480.00590.91550.00930.0732-0.0295-0.147-0.0307-0.00460.0555-0.17210.0214-0.02460.0806-0.01350.0543-0.0306-0.038-31.6662-26.14479.0973
61.3781-0.4136-0.42920.9136-0.21610.89370.02110.05490.07170.10270.0703-0.0602-0.1484-0.1742-0.09150.00020.1140.01140.0451-0.0264-0.073-36.4063-17.406118.1966
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA238 - 29030 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2AA291 - 34083 - 132
3X-RAY DIFFRACTION3AA341 - 390133 - 182
4X-RAY DIFFRACTION4AA391 - 440183 - 232
5X-RAY DIFFRACTION5AA441 - 490233 - 282
6X-RAY DIFFRACTION6AA491 - 548283 - 340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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