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- PDB-2fvg: Crystal structure of Endoglucanase (tm1049) from THERMOTOGA MARIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fvg
タイトルCrystal structure of Endoglucanase (tm1049) from THERMOTOGA MARITIMA at 2.01 A resolution
要素endoglucanase
キーワードHYDROLASE / tm1049 / Endoglucanase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich ...Peptidase M42, domain 2 / Peptidase M42, domain 2 / : / M42 glutamyl aminopeptidase / Peptidase M42 / Zn peptidases / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Aminopeptidase / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Endoglucanase (tm1049) from THERMOTOGA MARITIMA at 2.01 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: endoglucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8554
ポリマ－37,6691
非ポリマー1863
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.150, 67.540, 82.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 endoglucanase


分子量: 37669.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: MSB8 / 遺伝子: tm1049 / プラスミド: MH4TEVa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9X0D9
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.46 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 10.5
詳細: 0.2M NaCl, 20.0% PEG-8000, 0.1M CAPS pH 10.5 , VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 23-ID-D10.979815
シンクロトロンALS 8.2.120.9797, 1.0000
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2005年10月31日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
ADSC QUANTUM 2102CCD2005年9月29日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double Crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double Crystal Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9798151
20.97971
311
反射解像度: 2.01→29.5 Å / Num. obs: 22815 / % possible obs: 85.9 % / 冗長度: 3.49 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 11.06
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID
2.01-2.0846.80.3981.97280920771,2
2.08-2.1757.70.372.47538028521,2
2.17-2.2683.80.3073.2788935271,2
2.26-2.3888.40.3443.961113940491,2
2.38-2.5392.50.3395.061496642991,2
2.53-2.73950.2736.771837844081,2
2.73-397.70.2129.732469144091,2
3-3.4398.60.11915.983100545041,2
3.43-4.3299.80.0821.693152245831,2
4.32-29.599.40.05728.353116946101,2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
XDSデータ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.01→29.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 10.396 / SU ML: 0.138 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.195 / ESU R Free: 0.173
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 166 AND ASP 167 NEAR THE PUTATIV ACTIVE SITE WAS MODELED IN THE CIS CONFORMATION 3.ELECTRON DENSITIES ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 166 AND ASP 167 NEAR THE PUTATIV ACTIVE SITE WAS MODELED IN THE CIS CONFORMATION 3.ELECTRON DENSITIES BETWEEN RESIDUE RANGES 109-119,198-202, AND 279-291 WERE DISORDERED; THEREFORE, THESE REGIONS WERE NOT MODELED. 4. THE ELECTRON DENSITY MAP SHOWS SUBSTANTIAL DIFFERENCE DENSITY THE VICINITY OF LYS 249.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24423 1177 5.2 %RANDOM
Rwork0.20277 ---
all0.205 ---
obs0.20478 21615 93.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.477 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.36 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----4.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→29.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2351 0 12 113 2476
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222402
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.9763251
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.085307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.19224.73795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.25115395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8351510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21686
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.94131579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.97852486
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0218923
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.03811765
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.059 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 57 -
Rwork0.296 1137 -
obs--68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1015-1.3436-2.77521.00081.19012.8879-0.06180.2389-0.2399-0.0332-0.22410.3004-0.1018-0.30740.28590.002-0.0296-0.05530.049-0.03320.1579-5.55339.83353.943
20.69020.0597-1.49731.2460.22593.3499-0.0460.11420.0095-0.0463-0.10540.0407-0.0898-0.07950.1514-0.0407-0.0807-0.04950.10920.01250.115910.67335.2551.601
30.5920.1659-0.8534.1176-1.68586.51790.0347-0.2213-0.1394-0.0108-0.01510.21280.5345-0.0603-0.0195-0.0352-0.0544-0.03120.13930.01580.15415.27922.90761.57
42.23270.2224-2.45271.20910.65366.4413-0.0664-0.07910.09850.03330.032-0.0531-0.03880.26650.03440.0648-0.0236-0.05040.12590.02590.120815.91131.67157.152
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA0 - 1521 - 153
2X-RAY DIFFRACTION2AA153 - 223154 - 224
3X-RAY DIFFRACTION3AA224 - 292225 - 293
4X-RAY DIFFRACTION4AA293 - 339294 - 340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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