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- PDB-2fsu: Crystal Structure of the PhnH Protein from Escherichia Coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fsu
タイトルCrystal Structure of the PhnH Protein from Escherichia Coli
要素Protein phnH
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / C-P Lyase / PhnH / phosphonate metabolism / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacterial phosphonate metabolism protein PhnH / Bacterial phosphonate metabolism, PhnH / PhnH-like superfamily / Bacterial phosphonate metabolism protein (PhnH) / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subunit PhnH
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Adams, M.A. / Luo, Y. / Zechel, D.L. / Jia, Z. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of PhnH: an essential component of carbon-phosphorus lyase in Escherichia coli.
著者: Adams, M.A. / Luo, Y. / Hove-Jensen, B. / He, S.M. / van Staalduinen, L.M. / Zechel, D.L. / Jia, Z.
履歴
登録2006年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_special_symmetry / software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phnH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2626
ポリマ－23,1111
非ポリマー1515
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Protein phnH
ヘテロ分子

A: Protein phnH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,52512
ポリマ－46,2232
非ポリマー30210
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area2840 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area14250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.020, 87.418, 75.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

NA

21A-671-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein phnH


分子量: 23111.387 Da / 分子数: 1 / 断片: PhnH / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16686
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.22 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: magnesium acetate, PEG 4000, sodium citrate pH 3.5 with protein in HEPES buffer, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.979029, 0.978681, 0.925256
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月4日
放射モノクロメーター: Monochromator: Si(111) channel cut monochromator.
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9790291
20.9786811
30.9252561
反射解像度: 1.57→50 Å / Num. all: 24912 / Num. obs: 24912 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 42
反射 シェル解像度: 1.57→1.77 Å / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 35.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→38.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 1.994 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24842 977 5.2 %RANDOM
Rwork0.18789 ---
obs0.19091 18698 94.53 %-
all-18698 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.678 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→38.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1274 0 8 184 1466
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0221315
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3081.9751797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2115171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.72124.80852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.45115216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.545158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1940.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02977
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2690.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.2931
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3130.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2690.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6451.5861
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.70621387
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5373464
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.3424.5409
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 80 -
Rwork0.239 1213 -
obs--89.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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