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- PDB-2fsa: Crystal structure of PHD finger-linker-bromodomain fragment of hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fsa
タイトルCrystal structure of PHD finger-linker-bromodomain fragment of human BPTF in the H3(1-15)K4ME2 bound state
要素
  • Histone H3(1-15)K4me2 peptide
  • bromodomain PHD finger transcription factor
キーワードTRANSCRIPTION / PHD finger / Bromodomain / peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NURF complex / endoderm development / anterior/posterior pattern specification / ATPase complex / embryonic placenta development / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening ...NURF complex / endoderm development / anterior/posterior pattern specification / ATPase complex / embryonic placenta development / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / cellular response to nerve growth factor stimulus / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / brain development / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / cell body / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / cadherin binding / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif / DDT domain profile. / domain in different transcription and chromosome remodeling factors / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif / DDT domain profile. / domain in different transcription and chromosome remodeling factors / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone H3 signature 2. / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF / Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Li, H. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Molecular basis for site-specific read-out of histone H3K4me3 by the BPTF PHD finger of NURF.
著者: Li, H. / Ilin, S. / Wang, W. / Duncan, E.M. / Wysocka, J. / Allis, C.D. / Patel, D.J.
履歴
登録2006年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bromodomain PHD finger transcription factor
B: bromodomain PHD finger transcription factor
C: bromodomain PHD finger transcription factor
P: Histone H3(1-15)K4me2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,58010
ポリマ－63,1874
非ポリマー3926
水8,341463
1
A: bromodomain PHD finger transcription factor
P: Histone H3(1-15)K4me2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2554
ポリマ－22,1242
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: bromodomain PHD finger transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6623
ポリマ－20,5321
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: bromodomain PHD finger transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6623
ポリマ－20,5321
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.451, 85.169, 109.567
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 bromodomain PHD finger transcription factor


分子量: 20531.531 Da / 分子数: 3 / 断片: PHD finger-Linker-Bromodomain (residues 2583-2751) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BPTF / プラスミド: pGex6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosseta2 / 参照: UniProt: Q7Z7D6, UniProt: Q12830*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3(1-15)K4me2 peptide


分子量: 1592.843 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: the peptide was chemically synthesized based on the histone H3 tail (1-15) with K4 dimethylated
参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17% PEG 4000, 8.5% ISO-PROPANOL, 0.085M HEPES-NA, 15% GLYCEROL ANHYDROUS , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9639 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9639 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 54370 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 2.68 / Num. unique all: 5376 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2F6J

2f6j


解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 2656 -Random
Rwork0.2 ---
all-52599 --
obs-49943 95.7 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.13 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4185 0 6 463 4654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00473
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.03176
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.68121
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71657
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 232 -
Rwork0.2361 --
obs-4753 0.8748 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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