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- PDB-2fr8: Structure of transhydrogenase (dI.R127A.NAD+)2(dIII.NADP+)1 asymm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fr8
タイトルStructure of transhydrogenase (dI.R127A.NAD+)2(dIII.NADP+)1 asymmetric complex
要素
  • NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1
  • NAD(P) transhydrogenase subunit beta
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD(P) TRANSHYDROGENASE SUBUNITS / NAD+ / NADP+
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD(P)+ transhydrogenase (Si-specific) activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / NADPH regeneration / NADH binding / NAD+ binding / membrane => GO:0016020 / NAD binding / NADP binding / protein dimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain ...NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NAD(P) transhydrogenase subunit beta / NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1 / NAD(P) transhydrogenase subunit beta / NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Brondijk, T.H. / van Boxel, G.I. / Mather, O.C. / Quirk, P.G. / White, S.A. / Jackson, J.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The Role of Invariant Amino Acid Residues at the Hydride Transfer Site of Proton-translocating Transhydrogenase.
著者: Brondijk, T.H. / van Boxel, G.I. / Mather, O.C. / Quirk, P.G. / White, S.A. / Jackson, J.B.
履歴
登録2006年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600LIGAND NAD 500 IS ASSOCIATED WITH TRANSHYDROGENASE DI CHAIN A. NAP 400 IS ASSOCIATED WITH ...LIGAND NAD 500 IS ASSOCIATED WITH TRANSHYDROGENASE DI CHAIN A. NAP 400 IS ASSOCIATED WITH TRANSHYDROGENASE DIII CHAIN C.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1
B: NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1
C: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,3705
ポリマ－101,9633
非ポリマー1,4072
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7880 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area33630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.130, 70.330, 195.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit alpha part 1 / Pyridine nucleotide transhydrogenase subunit alpha 1 / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase ...Pyridine nucleotide transhydrogenase subunit alpha 1 / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase subunit alpha 1 / Proton-translocating transhydrogenase component 1 / dI


分子量: 40238.672 Da / 分子数: 2 / 変異: R127A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
遺伝子: pntAA, nntA1 / プラスミド: pGVB3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: Q60164, UniProt: Q2RSB2*PLUS, EC: 1.6.1.2
#2: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit beta / Pyridine nucleotide transhydrogenase subunit beta / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase ...Pyridine nucleotide transhydrogenase subunit beta / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase subunit beta / Proton-translocating transhydrogenase NADPH / -binding component / dIII


分子量: 21485.510 Da / 分子数: 1 / Fragment: dIII domain transhydrogenase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
遺伝子: pntB, nntB / プラスミド: pNIC2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q59765, UniProt: P0C188*PLUS, EC: 1.6.1.2
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 16-20% 8K-PEG, 20-150 mM (NH4)2SO4, 100 mM Mes, pH 6.0 and 10% glycerol in the presence of 50 mM NAD+ and 5 mM NADP+, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→47.7 Å / Num. all: 27222 / Num. obs: 27222 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 41.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3653 / Rsym value: 0.442 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1HZZ

1hzz


解像度: 2.6→41.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.855 / SU B: 33.928 / SU ML: 0.345 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.409 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30388 1381 5.1 %RANDOM
Rwork0.25059 ---
all0.25328 25781 --
obs0.25328 25781 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.122 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.51 Å20 Å20 Å2
2---1.53 Å20 Å2
3----0.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→41.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6468 0 75 56 6599
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0226640
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.026378
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1631.9989021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.849314834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2135874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.77324.932219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.449151153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4771532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.21104
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.027260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.31542
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.36907
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1610.53248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.53614
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.5315
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0610.58
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1450.322
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1840.397
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.58
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3941.54489
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0251.51787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.68127044
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.33832363
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.564.51977
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 89 -
Rwork0.356 1699 -
obs--89.49 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.826 Å / Origin y: 68.145 Å / Origin z: 24.21 Å
111213212223313233
T-0.0829 Å20.0159 Å20.0291 Å2--0.0701 Å2-0.005 Å2--0.0584 Å2
L0.1275 °20.188 °20.0554 °2-0.3639 °20.0878 °2--0.2164 °2
S0.0103 Å °0.0106 Å °0.032 Å °0.0322 Å °-0.0045 Å °0.0568 Å °-0.0025 Å °-0.0044 Å °-0.0057 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 3711 - 371
2X-RAY DIFFRACTION1BB1 - 3751 - 375
3X-RAY DIFFRACTION1CC30 - 20330 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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