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- PDB-2fo1: Crystal Structure of the CSL-Notch-Mastermind ternary complex bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fo1
タイトルCrystal Structure of the CSL-Notch-Mastermind ternary complex bound to DNA
要素
  • 5'-D(*AP*AP*TP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*AP*GP*T)-3'
  • 5'-D(*TP*TP*AP*CP*TP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*A)-3'
  • Lin-12 and glp-1 phenotype protein 1, isoform b
  • Lin-12 protein
  • Protein lag-3
キーワードGENE REGULATION/SIGNALLING PROTEIN/DNA / beta-barrel / PROTEIN-DNA COMPLEX / DOUBLE HELIX / ankyrin repeat / GENE REGULATION-SIGNALLING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


stem cell fate determination / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of mesodermal cell fate specification / dauer exit / positive regulation of vulval development / CSL-Notch-Mastermind transcription factor complex / positive regulation of mesodermal cell fate specification / regulation of vulval development ...stem cell fate determination / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of mesodermal cell fate specification / dauer exit / positive regulation of vulval development / CSL-Notch-Mastermind transcription factor complex / positive regulation of mesodermal cell fate specification / regulation of vulval development / vulval development / oocyte growth / cell projection morphogenesis / germ-line stem cell division / nematode larval development / regulation of basement membrane organization / egg-laying behavior / regulation of cell fate specification / cell fate determination / sleep / Notch binding / cell fate specification / positive regulation of stem cell proliferation / negative regulation of Notch signaling pathway / Notch signaling pathway / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / RNA polymerase II transcription regulator complex / transmembrane signaling receptor activity / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / apical plasma membrane / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / calcium ion binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #990 / Transcription activator LAG-3 / Transcriptional activator LAG-3 / LAG1, DNA binding domain / : / Beta-trefoil DNA-binding domain / RBP-J/Cbf11/Cbf12, DNA binding / Beta-trefoil domain superfamily / RBP-J/Cbf11, DNA binding domain superfamily / RBP-Jkappa, IPT domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #990 / Transcription activator LAG-3 / Transcriptional activator LAG-3 / LAG1, DNA binding domain / : / Beta-trefoil DNA-binding domain / RBP-J/Cbf11/Cbf12, DNA binding / Beta-trefoil domain superfamily / RBP-J/Cbf11, DNA binding domain superfamily / RBP-Jkappa, IPT domain / Suppressor of hairless-like / Beta-trefoil DNA-binding domain / LAG1, DNA binding / TIG domain / LAG1, DNA binding / Beta-trefoil DNA-binding domain / Notch, NOD domain / Notch, NODP domain / NOTCH protein / NOTCH protein / NOD / NODP / Notch-like domain superfamily / LNR domain / LNR (Lin-12/Notch) repeat profile. / Notch domain / Domain found in Notch and Lin-12 / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / : / Calcium-binding EGF domain / Ankyrin repeat-containing domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EGF-like domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Ankyrin repeat / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Helix non-globular / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Special / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / Protein lin-12 / Protein lag-3 / Suppressor of hairless protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散, 多重同系置換・異常分散, 分子置換 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Wilson, J.J. / Kovall, R.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the CSL-Notch-Mastermind ternary complex bound to DNA.
著者: Wilson, J.J. / Kovall, R.A.
履歴
登録2006年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*TP*TP*AP*CP*TP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*A)-3'
C: 5'-D(*AP*AP*TP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*AP*GP*T)-3'
A: Lin-12 and glp-1 phenotype protein 1, isoform b
D: Protein lag-3
E: Lin-12 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,1525
ポリマ－115,1525
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.093, 96.785, 243.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*TP*TP*AP*CP*TP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*A)-3'


分子量: 4673.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE SEQUENCE COMES FROM A REGION WITHIN THE MAMMALIAN HES-1 PROMOTER
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*TP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*AP*GP*T)-3'


分子量: 4503.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE SEQUENCE COMES FROM A REGION WITHIN THE MAMMALIAN HES-1 PROMOTER
#3: タンパク質 Lin-12 and glp-1 phenotype protein 1, isoform b / LAG-1


分子量: 53761.641 Da / 分子数: 1 / Fragment: CORE (RESIDUES 192-663) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: LAG-1 / プラスミド: PGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)PLYSS / 参照: GenBank: 22532887, UniProt: V6CLJ5*PLUS
#4: タンパク質 Protein lag-3 / PROTEIN SEL-8 / Abnormal germ line proliferation protein 3 / Abnormal cell lineage protein 3


分子量: 9755.596 Da / 分子数: 1 / Fragment: CONSERVED N-TERMINUS (49-132) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: sel-8, lag-3 / プラスミド: pET28A pSMT variant / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q09260
#5: タンパク質 Lin-12 protein


分子量: 42457.406 Da / 分子数: 1 / Fragment: RAM AND ANK REPEAT DOMAINS (931-1303) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: lin-12 / プラスミド: pGEX4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P14585
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: 10% PEG 10K, 0.15M Ammonium Acetate, 0.1M BisTris, 10% ethylene glycol, pH 5.5, MICROBATCH, temperature 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
110% PEG 10K11
20.15M Ammonium Acetate11
30.1M BisTris11
410% ethylene glycol11
510% PEG 10K12
60.15M Ammonium Acetate12
710% ethylene glycol12

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月1日
放射モノクロメーター: Si(111) double-crystal system / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.12→50 Å / Num. all: 52029 / Num. obs: 47404 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 13.5 % / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 3.12→3.23 Å / 冗長度: 9.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.465 / % possible all: 88.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散, 多重同系置換・異常分散, 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TTU PDB ENTRY 1OT8

1ttu

1ot8


解像度: 3.12→43.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 68268.33 / Data cutoff high rms absF: 68268.33 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34 4706 9.9 %RANDOM
Rwork0.273 ---
obs0.273 47404 88.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.6717 Å2 / ksol: 0.201211 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 103.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-42.09 Å20 Å20 Å2
2---16.09 Å20 Å2
3----26.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.62 Å0.52 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.78 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.12→43.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6330 609 0 0 6939
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it14.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it22.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it19.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it28.182.5
LS精密化 シェル解像度: 3.12→3.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.478 585 10.3 %
Rwork0.436 5103 -
obs--63.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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