[日本語] English
万見
- PDB-2fi2: Solution structure of the SCAN homodimer from MZF-1/ZNF42 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fi2
タイトルSolution structure of the SCAN homodimer from MZF-1/ZNF42
要素Zinc finger protein 42
キーワードTRANSCRIPTION / SCAN domain / Znf-42 / MZF-1 / homodimer / transcription factor / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II ...DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA breaking-rejoining enzymes fold / DNA breaking-rejoining enzymes / SCAN domain / SCAN domain superfamily / SCAN domain / SCAN box profile. / leucine rich region / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. ...DNA breaking-rejoining enzymes fold / DNA breaking-rejoining enzymes / SCAN domain / SCAN domain superfamily / SCAN domain / SCAN box profile. / leucine rich region / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myeloid zinc finger 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
データ登録者Volkman, B.F. / Peterson, F.C. / Sander, T.L. / Waltner, J.K. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of the SCAN domain from the tumor suppressor protein MZF1.
著者: Peterson, F.C. / Hayes, P.L. / Waltner, J.K. / Heisner, A.K. / Jensen, D.R. / Sander, T.L. / Volkman, B.F.
履歴
登録2005年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Zinc finger protein 42
B: Zinc finger protein 42


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0362
ポリマ－21,0362
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Zinc finger protein 42 / Myeloid zinc finger 1 / MZF-1 / Zinc finger and SCAN domain containing protein 6


分子量: 10517.890 Da / 分子数: 2 / 断片: SCAN domain, residues 37-128 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZNF42, MZF1, ZSCAN6 / プラスミド: pQE30GB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009[pREP4] / 参照: UniProt: P28698

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY (AROMATIC)
1423D 13C-F1-filtered-13C-F3-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: ALL TRIPLE-RESONANCE AND NOESY SPECTRA WERE ACQUIRED USING A CRYOGENIC PROBE

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM ZNF-42 U-15N/13C, 20 mM sodium phosphate, 50 mM NaCl, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.7 mM ZNF-42 U-15N/13C, 1.7 mM unlabeled ZNF-42, 20 mM sodium phosphate, 50 mM NaCl, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 99 mM / pH: 7.4 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XPLOR-NIH2.9.3.SCHWIETERS, C.D., KUSZEWSKI, J.J., TJANDRA, N., CLORE, G.M.精密化
XwinNMR3.5collection
NMRPipe2004解析
SPSCAN1.1.0データ解析
XEASY1.3データ解析
GARANT2.1データ解析
CYANA2.1構造決定
精密化手法: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
ソフトェア番号: 1
詳細: HOMODIMER STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 4063 NOE CONSTRAINTS ( 843 INTRA, 818 SEQUENTIAL, 1029 MEDIUM, 750 INTRAMONOMER LONG RANGE AND 623 INTERMONOMER NOE CONSTRAINTS) AND 264 PHI AND ...詳細: HOMODIMER STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 4063 NOE CONSTRAINTS ( 843 INTRA, 818 SEQUENTIAL, 1029 MEDIUM, 750 INTRAMONOMER LONG RANGE AND 623 INTERMONOMER NOE CONSTRAINTS) AND 264 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS. CONSTRAINTS WERE ASSIGNED AND VALIDATED IN ONE MONOMER AND THEN DUPLICATED TO GENERATE A SYMMETRY RELATED CONSTRAINTS IN THE SECOND MONOMER. CONSTRAINT TOTALS LISTED ABOVE INCLUDE CONSTRAINTS FROM BOTH MONOMERS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る