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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2fhs | ||||||
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タイトル | Structure of Acyl Carrier Protein Bound to FabI, the Enoyl Reductase from Escherichia Coli | ||||||
要素 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE/BIOSYNTHETIC PROTEIN / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / OXIDOREDUCTASE-BIOSYNTHETIC PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / NADH binding / biotin biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / lipid biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / phosphopantetheine binding / acyl binding ...enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase activity (NAD(P)H) / NADH binding / biotin biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / lipid biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / phosphopantetheine binding / acyl binding / catalytic complex / acyl carrier activity / fatty acid biosynthetic process / protein homotetramerization / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / lipid binding / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Kolappan, S. / Novichenok, P. / Rafi, S. / Simmerling, C. / Tonge, P.J. / Kisker, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006 タイトル: Structure of Acyl Carrier Protein Bound to FabI, the FASII Enoyl Reductase from Escherichia coli. 著者: Rafi, S. / Novichenok, P. / Kolappan, S. / Zhang, X. / Stratton, C.F. / Rawat, R. / Kisker, C. / Simmerling, C. / Tonge, P.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2fhs.cif.gz | 111.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2fhs.ent.gz | 86.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2fhs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fh/2fhs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fh/2fhs | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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詳細 | The second part of the biological assembly is generated by: Y-X,Y,1/2-Z |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27892.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: str. K12 substr. W3110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: GenBank: 85674894, UniProt: P0AEK4*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) #2: タンパク質 | | 分子量: 8645.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: acpP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6A8 #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.6 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 22% PEG 4000 and 1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 0.9783 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月22日 |
放射 | モノクロメーター: channel-cut Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9783 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 28138 / Num. obs: 27311 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 98.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 21.284 / SU ML: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.398 / ESU R Free: 0.287 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 58.385 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
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