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- PDB-2fh2: C-terminal half of gelsolin soaked in EGTA at pH 4.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fh2
タイトルC-terminal half of gelsolin soaked in EGTA at pH 4.5
要素Gelsolin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / gelsolin / EGTA
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / regulation of podosome assembly / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / : / positive regulation of actin nucleation ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / regulation of podosome assembly / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / : / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / myosin II binding / sequestering of actin monomers / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / podosome / relaxation of cardiac muscle / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / cortical actin cytoskeleton / phagocytosis, engulfment / hepatocyte apoptotic process / cilium assembly / sarcoplasm / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / actin filament organization / central nervous system development / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chumnarnsilpa, S. / Loonchanta, A. / Xue, B. / Choe, H. / Urosev, D. / Wang, H. / Burtnick, L.D. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Calcium ion exchange in crystalline gelsolin
著者: Chumnarnsilpa, S. / Loonchanta, A. / Xue, B. / Choe, H. / Urosev, D. / Wang, H. / Lindberg, U. / Burtnick, L.D. / Robinson, R.C.
履歴
登録2005年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / struct_biol / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gelsolin
B: Gelsolin
C: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,60711
ポリマ－113,2863
非ポリマー3218
水5,981332
1
A: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8824
ポリマ－37,7621
非ポリマー1203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8824
ポリマ－37,7621
非ポリマー1203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8423
ポリマ－37,7621
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.286, 90.929, 157.618
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a monomer. There are 3 biological units in the asymmetric unit (chains A, B and C)

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要素

#1: タンパク質 Gelsolin / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / AGEL


分子量: 37762.098 Da / 分子数: 3 / 断片: C-terminal half domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: modified pGEx-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 Blue / 参照: UniProt: P06396
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: micro batch under oil / pH: 4.5
詳細: PEG 8000, pH 4.5, micro batch under oil, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月11日
放射モノクロメーター: Single Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 42843 / Num. obs: 42843 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.1.24精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 8.946 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.476 / ESU R Free: 0.285 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 2165 5.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.206 40678 --
obs0.206 40678 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.149 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7495 0 8 332 7835
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0217668
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026784
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2591.94410407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.796315821
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8875960
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21106
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028668
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021545
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21359
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.230.27228
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.24354
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1120.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3080.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3060.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6421.54782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2327652
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.53132886
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7474.52755
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.338 158
Rwork0.286 2931
obs-3089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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