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万見
- PDB-2ffd: Fibrinogen Fragment D with "A" knob peptide mimic GPRVVE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ffd
タイトルFibrinogen Fragment D with "A" knob peptide mimic GPRVVE
要素
  • Fibrinogen alpha/alpha-E Chain
  • Fibrinogen beta chain
  • Fibrinogen gamma chain
  • GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
キーワードBLOOD CLOTTING / Complex of fibrinogen with "A" site mimic GPRVVE in both "A" and "B" sites
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / cellular response to interleukin-1 / protein secretion / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of vasoconstriction / cell adhesion molecule binding / fibrinolysis / Integrin signaling / cell-matrix adhesion / platelet alpha granule lumen / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / extracellular vesicle / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protein-macromolecule adaptor activity / ER-Phagosome pathway / cell cortex / protein-containing complex assembly / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / innate immune response / signaling receptor binding / synapse / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Betts, L.
引用ジャーナル: THROMB.HAEMOST. / 年: 2006
タイトル: The structure of fibrinogen fragment D with the 'A' knob peptide GPRVVE.
著者: Betts, L. / Merenbloom, B.K. / Lord, S.T.
履歴
登録2005年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrinogen alpha/alpha-E Chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen gamma chain
D: Fibrinogen alpha/alpha-E Chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen gamma chain
G: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
H: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
I: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
J: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,73916
ポリマ－160,43710
非ポリマー1,3016
水4,161231
1
A: Fibrinogen alpha/alpha-E Chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen gamma chain
G: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
J: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8698
ポリマ－80,2195
非ポリマー6513
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11500 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area28490 Å2
手法PISA
2
D: Fibrinogen alpha/alpha-E Chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen gamma chain
H: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
I: GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8698
ポリマ－80,2195
非ポリマー6513
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10440 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area26870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.521, 94.652, 227.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Fibrinogen alpha/alpha-E Chain


分子量: 7747.030 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 145-210 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGA / 細胞株 (発現宿主): ovary cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質 Fibrinogen beta chain


分子量: 35940.215 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 179-491 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGB / 細胞株 (発現宿主): ovary cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質 Fibrinogen gamma chain


分子量: 35217.992 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 122-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGG / 細胞株 (発現宿主): ovary cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02679

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 6分子 GHIJ

#4: タンパク質・ペプチド
GLY-PRO-ARG-VAL-VAL-GLU peptide


分子量: 656.751 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic construct
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 2種, 235分子

#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG3350, 12.5 mM CaCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月10日 / 詳細: Osmic Confocal Blue
放射モノクロメーター: Osmic confocal Blue / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 42946 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 55.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.162 / Χ2: 1.279 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 4131 / Χ2: 1.187 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1LTJ

1ltj


解像度: 2.89→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.851 / SU B: 15.607 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.411 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2160 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.214 ---
obs0.214 42903 97.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.572 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.86 Å20 Å20 Å2
2---2.06 Å20 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10583 0 80 231 10894
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02210862
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0971.92914675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.57651309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43724.568556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.039151870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1961563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21474
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.028437
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.25390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.27362
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2508
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1280.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1270.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4651.56668
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.847210437
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.75734906
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3044.54238
LS精密化 シェル解像度: 2.895→2.97 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 155 -
Rwork0.292 2829 -
obs-2984 93.72 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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