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万見
- PDB-2feo: Mutant R188M of The Cytidine Monophosphate Kinase from E. coli co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2feo
タイトルMutant R188M of The Cytidine Monophosphate Kinase from E. coli complexed with dCMP
要素Cytidylate kinase
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE / NUCLEOTIDE MONOPHOSPHATE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


(d)CMP kinase / (d)CMP kinase activity / CMP kinase activity / dCMP kinase activity / pyrimidine nucleotide metabolic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / guanosine tetraphosphate binding / response to X-ray / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytidylate kinase / Cytidylate kinase domain / Cytidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Cytidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ofiteru, A. / Bucurenci, N. / Alexov, E. / Bertrand, T. / Briozzo, P. / Munier-Lehmann, H. / Tourneux, L. / Barzu, O. / Gilles, A.M.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2007
タイトル: Structural and functional consequences of single amino acid substitutions in the pyrimidine base binding pocket of Escherichia coli CMP kinase.
著者: Ofiteru, A. / Bucurenci, N. / Alexov, E. / Bertrand, T. / Briozzo, P. / Munier-Lehmann, H. / Gilles, A.M.
履歴
登録2005年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytidylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1563
ポリマ－24,7521
非ポリマー4032
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.949, 72.949, 76.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Cytidylate kinase / E.C.2.7.4.14 / Cytidine monophosphate kinase / CK / CMP kinase / Protein mssA / p25


分子量: 24752.336 Da / 分子数: 1 / 変異: R188M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
解説: used helper phage M13K07 to perform the single mutation
遺伝子: cmk, mssA / プラスミド: pHS210 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CJ236 / 参照: UniProt: P0A6I0, UMP/CMP kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DC / 2'-DEOXYCYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / dCMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 307.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N3O7P / コメント: dCMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: dCMP 200 mM, Tris-HCL 50 mM pH 7.4, ammonium sulfate 1.7 M, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.949 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月31日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→15 Å / Num. obs: 5424 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 84.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→15 Å / Data cutoff high absF: 1000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.339 509 10 %RANDOM
Rwork0.259 ---
all0.259 5424 --
obs0.259 5090 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.416 Å20 Å20 Å2
2---7.416 Å20 Å2
3---14.831 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1689 0 25 42 1756
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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