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- PDB-2fck: Structure of a putative ribosomal-protein-serine acetyltransferas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fck
タイトルStructure of a putative ribosomal-protein-serine acetyltransferase from Vibrio cholerae.
要素ribosomal-protein-serine acetyltransferase, putative
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Vibrio cholerae / serine acetyltransferase / ribosomal-protein / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-serine acetylation / peptide-alanine-alpha-N-acetyltransferase activity / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / protein modification process => GO:0036211 / N-acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / ribosome biogenesis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Putative ribosomal-protein-serine acetyltransferase / Ribosomal-protein-serine acetyltransferase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae O1 biovar eltor (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Li, H. / Moy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of an acetyltransferase protein from Vibrio cholerae strain N16961.
著者: Cuff, M.E. / Li, H. / Moy, S. / Watson, J. / Cipriani, A. / Joachimiak, A.
履歴
登録2005年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年9月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
Remark 300 BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). ... BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE AUTHORS STATE THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ribosomal-protein-serine acetyltransferase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,77614
ポリマ－20,9401
非ポリマー83613
水4,288238
1
A: ribosomal-protein-serine acetyltransferase, putative
ヘテロ分子

A: ribosomal-protein-serine acetyltransferase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,55328
ポリマ－41,8812
非ポリマー1,67226
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.051, 103.065, 37.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 ribosomal-protein-serine acetyltransferase, putative


分子量: 20940.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio cholerae O1 biovar eltor (コレラ菌)
生物種: Vibrio cholerae / 株: N16961 / 遺伝子: VC1889 / プラスミド: pMCSG7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9KQV9, UniProt: A0A0H3AIE8*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.86 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Bis-Tris propane, 4M NaNO3, sucrose, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915, 0.97929
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月29日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979151
20.979291
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 22626 / Num. obs: 22626 / % possible obs: 95.84 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / % possible all: 86.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
autoSHARP位相決定
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 5.916 / SU ML: 0.098 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.123
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24394 1156 5.1 %RANDOM
Rwork0.21075 ---
obs0.21239 21470 95.84 %-
all-22626 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.938 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1417 0 54 238 1709
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221575
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6811.962132
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7095189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.12224.28684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.63215258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7521512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2222
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.2795
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.21052
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2050.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3890.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3450.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1791.5988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.76621486
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.83682
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9474.5646
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 74 -
Rwork0.272 1419 -
obs--86.3 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.632 Å / Origin y: 36.457 Å / Origin z: 21.151 Å
111213212223313233
T-0.1709 Å2-0.0066 Å20.0065 Å2--0.381 Å2-0.0377 Å2---0.4017 Å2
L1.3431 °20.051 °2-0.1812 °2-3.6172 °2-1.2939 °2--0.8737 °2
S0.0637 Å °-0.1611 Å °-0.005 Å °0.1541 Å °0.038 Å °-0.1157 Å °0.0122 Å °0.1344 Å °-0.1017 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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