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- PDB-2fby: WRN exonuclease, Eu complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fby
タイトルWRN exonuclease, Eu complex
要素Werner syndrome helicase
キーワードTRANSFERASE / RecQ / WRN / Werner Syndrome / 3'-5' exonuclease / DnaQ family
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation ...3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / positive regulation of hydrolase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / G-quadruplex DNA unwinding / telomeric D-loop disassembly / Y-form DNA binding / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / MutLalpha complex binding / bubble DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / protein localization to nucleolus / DNA 3'-5' helicase / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / exonuclease activity / response to UV-C / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA duplex unwinding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA metabolic process / DNA synthesis involved in DNA repair / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / 3'-5' DNA helicase activity / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / DNA helicase activity / isomerase activity / 3'-5' exonuclease activity / cellular response to starvation / telomere maintenance / replication fork / determination of adult lifespan / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / cellular senescence / double-strand break repair / chromosome / manganese ion binding / Processing of DNA double-strand break ends / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to oxidative stress / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nuclear speck / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Helicase conserved C-terminal domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
EUROPIUM (III) ION / Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Perry, J.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: WRN exonuclease structure and molecular mechanism imply an editing role in DNA end processing.
著者: Perry, J.J. / Yannone, S.M. / Holden, L.G. / Hitomi, C. / Asaithamby, A. / Han, S. / Cooper, P.K. / Chen, D.J. / Tainer, J.A.
履歴
登録2005年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Werner syndrome helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7353
ポリマ－23,4311
非ポリマー3042
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.089, 80.089, 92.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Werner syndrome helicase


分子量: 23430.865 Da / 分子数: 1 / 断片: Exonuclease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WRN, RECQ3, RECQL2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLysS
参照: UniProt: Q14191, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-EU3 / EUROPIUM (III) ION


分子量: 151.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Eu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.51 %
結晶化pH: 4.5
詳細: 5ul of 4.5mg/ml WRN exonuclease buffered in 25mM Tris HCL, 100mM NaCl, pH 7.5, mixed with 5ul 1% MPEG 2K, 200mM Na Acetate, pH 4.5 from the reservior solution and 1ul EDTA additive, VAPOR ...詳細: 5ul of 4.5mg/ml WRN exonuclease buffered in 25mM Tris HCL, 100mM NaCl, pH 7.5, mixed with 5ul 1% MPEG 2K, 200mM Na Acetate, pH 4.5 from the reservior solution and 1ul EDTA additive, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, pH 4.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.95
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→27.8 Å / Num. obs: 22764 / % possible obs: 95.7 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 39.4
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FBT

2fbt


解像度: 2→27.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 351552.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1124 4.9 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 22764 95.7 %-
all-23787 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.86 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.6 Å22.84 Å20 Å2
2--9.6 Å20 Å2
3----19.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1588 0 2 128 1718
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.222.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 163 4.8 %
Rwork0.333 3221 -
obs--87.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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