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- PDB-2f7t: Crystal structure of the catalytic domain of Mos1 mariner transposase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f7t
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of Mos1 mariner transposase
要素Mos1 transposase
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RNASE-H LIKE FOLD / DDD MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic DNA integrity checkpoint signaling / DNA topoisomerase binding / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / histone H3K36 methyltransferase activity / DNA double-strand break processing / histone H3K4 methyltransferase activity / replication fork processing / condensed chromosome / DNA integration / double-strand break repair via nonhomologous end joining ...mitotic DNA integrity checkpoint signaling / DNA topoisomerase binding / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / histone H3K36 methyltransferase activity / DNA double-strand break processing / histone H3K4 methyltransferase activity / replication fork processing / condensed chromosome / DNA integration / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / : / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily ...Transposase, type 1 / Mos1 transposase, HTH domain / : / Transposase (partial DDE domain) / HTH domain in Mos1 transposase / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transposase / Mariner Mos1 transposase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila mauritiana (ハエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Richardson, J.M. / Dawson, A. / Taylor, P. / Finnegan, D.J. / Walkinshaw, M.D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Mechanism of Mos1 transposition: insights from structural analysis
著者: Richardson, J.M. / Dawson, A. / O'hagan, N. / Taylor, P. / Finnegan, D.J. / Walkinshaw, M.D.
履歴
登録2005年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The sequence of the protein has not been deposited into any sequence database at the time ...SEQUENCE The sequence of the protein has not been deposited into any sequence database at the time of processing.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mos1 transposase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2012
ポリマ－27,1771
非ポリマー241
水2,072115
1
A: Mos1 transposase
ヘテロ分子

A: Mos1 transposase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4024
ポリマ－54,3542
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645y+1,x-1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.243, 44.243, 206.047
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The putative dimer of catalytic domains is generated by the two fold axis: y, x, -z.

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要素

#1: タンパク質 Mos1 transposase


分子量: 27176.895 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 変異: T216A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Drosophila mauritiana (ハエ) / プラスミド: pBCP378 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3), B834(DE3) / 参照: UniProt: O61446, UniProt: Q7JQ07*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.67 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 24-26% PEG 4000, 0.1M Tris, 0.005M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID2910.97624
シンクロトロンESRF ID2920.97868, 0.97939, 0.9750
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2004年6月24日
ADSC QUANTUM 42CCD2004年6月24日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.976241
20.978681
30.979391
40.9751
反射解像度: 2.25→20 Å / Num. obs: 10257 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.25→2.35 Å / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / % possible all: 85.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 7.049 / SU ML: 0.179 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.391 / ESU R Free: 0.279
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27685 490 4.8 %RANDOM
Rwork0.18943 ---
all0.1934 10257 --
obs0.19345 9749 97.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.566 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å20 Å20 Å2
2---0.52 Å20 Å2
3---1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1742 0 1 115 1858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0211795
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0171.912429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7555202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.87622.82899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.79715311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6511517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1430.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021400
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.2806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.21204
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7461.51052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.90821647
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8123876
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1024.5782
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.483 29 -
Rwork0.192 580 -
obs--82.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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