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- PDB-2f7l: Crystal structure of Sulfolobus tokodaii phosphomannomutase/phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f7l
タイトルCrystal structure of Sulfolobus tokodaii phosphomannomutase/phosphoglucomutase
要素455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
キーワードISOMERASE / phosphomannomutase / phosphoglucomutase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphogalactosamine mutase / phosphoglucosamine mutase / phosphoglucosamine mutase activity / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucosamine mutase, archaeal type / : / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III ...Phosphoglucosamine mutase, archaeal type / : / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoglucosamine/phosphogalactosamine mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus tokodaii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kawamura, T. / Sakai, N. / Akutsu, J. / Zhang, Z. / Watanabe, N. / Kawarabayashi, Y. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Sulfolobus tokodaii phosphomannomutase/phosphoglucomutase
著者: Kawamura, T. / Sakai, N. / Akutsu, J. / Zhang, Z. / Watanabe, N. / Kawarabayashi, Y. / Tanaka, I.
履歴
登録2005年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
B: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,4293
ポリマ－100,3332
非ポリマー961
水82946
1
A: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2632
ポリマ－50,1671
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1671
ポリマ－50,1671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
B: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
ヘテロ分子

A: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
B: 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,8586
ポリマ－200,6664
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-1/31
Buried area11370 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area62030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.904, 161.904, 170.494
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 455aa long hypothetical phospho-sugar mutase / phosphomannomutase/phosphoglucomutase


分子量: 50166.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus tokodaii (古細菌) / 株: strain7 / 遺伝子: ST0242 / プラスミド: pET-21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL
参照: UniProt: Q976E4, phosphomannomutase, phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 2.0M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月12日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double cystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 32892 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 5 / 冗長度: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 61.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.573 / Mean I/σ(I) obs: 2.19 / Num. unique all: 3216 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WQA CHAIN A

1wqa


解像度: 2.8→50 Å / Isotropic thermal model: Isotrupic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1664 -RANDOM
Rwork0.225 ---
all-33021 --
obs-32854 99.5 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.278 Å2-11.683 Å20 Å2
2---5.278 Å20 Å2
3---10.555 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.476 Å0.357 Å
Luzzati d res low-50 Å
Luzzati sigma a0.553 Å0.389 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7062 0 5 46 7113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.010215
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d1.62669
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.81525
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.955951
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 168 -
Rwork0.319 --
obs-3058 94.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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