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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 2f7a | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | BenM effector binding domain with its effector, cis,cis-muconate | ||||||
Components | HTH-type transcriptional regulator benM | ||||||
Keywords | GENE REGULATION / LTTR / lysR-type transcriptional regulator / inducer binding domain / effector binding domain / muconate | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationcatabolic process / protein-DNA complex / DNA-binding transcription factor activity / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Acinetobacter baylyi (bacteria) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Clark, T. / Haddad, S. / Ezezika, O. / Neidle, E. / Momany, C. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2007Title: Distinct Effector-binding Sites Enable Synergistic Transcriptional Activation by BenM, a LysR-type Regulator. Authors: Ezezika, O.C. / Haddad, S. / Clark, T.J. / Neidle, E.L. / Momany, C. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2004Title: Crystallization of the effector-binding domains of BenM and BenM, LysR-type transcriptional regulators from Acinetobacter sp. ADP1. Authors: Clark, T. / Haddad, S. / Neidle, E. / Momany, C. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 2f7a.cif.gz | 115.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb2f7a.ent.gz | 88.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 2f7a.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 2f7a_validation.pdf.gz | 456.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 2f7a_full_validation.pdf.gz | 458.3 KB | Display | |
| Data in XML | 2f7a_validation.xml.gz | 11.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 2f7a_validation.cif.gz | 18.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f7/2f7a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f7/2f7a | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 2f6gC ![]() 2f6pSC ![]() 2f78C ![]() 2f7bC ![]() 2f7cC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
| ||||||||
| Details | The biological unit (effector binding domain) is the dimer in the asymmetric unit |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
| #1: Protein | Mass: 26401.447 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Acinetobacter baylyi (bacteria) / Strain: ADP1 / Gene: benM, benR / Plasmid: pET21b / Species (production host): Escherichia coli / Production host: ![]() |
|---|
-Non-polymers , 5 types, 486 molecules 








| #2: Chemical | | #3: Chemical | ChemComp-ACT / | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / | #5: Chemical | ChemComp-CCU / ( | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.26 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 288 K / Method: microbatch under oil Details: PEG 4000, ammonium sulfate, sodium acetate, NaCl, tris, glycerol, imidazole, microbatch under oil, temperature 288K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 1.00727 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.00727 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refln sys abs |
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| Reflection | Resolution: 1.5→59.028 Å / Num. all: 54680 / Num. obs: 54680 / % possible obs: 59.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.46 % / Biso Wilson estimate: 24.51076 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 25.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Resolution: 1.49→1.55 Å / % possible obs: 0 % / Rmerge(I) obs: 0 / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Num. measured obs: 0 / Num. unique all: 53 / % possible all: 0.6 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB Entry 2F6P Resolution: 1.9→59.028 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / WRfactor Rfree: 0.252 / WRfactor Rwork: 0.206 / SU B: 9.3 / SU ML: 0.141 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.174 / Stereochemistry target values: Engh & Huber / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL PLUS MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 30.727 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→59.028 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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