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- PDB-2f69: Ternary complex of SET7/9 bound to AdoHcy and a TAF10 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f69
タイトルTernary complex of SET7/9 bound to AdoHcy and a TAF10 peptide
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific SET7
  • TAF10 peptide, Acetyl-Ser-Lys-Ser-Mlz-Asp-Arg-Lys-Tyr-Thr-Leu
キーワードTRANSFERASE / SET domain / protein lysine methyltransferase / enzyme-peptide-AdoHcy complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA complex assembly / lateral mesodermal cell differentiation / allantois development / peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / transcription factor TFTC complex / hepatocyte differentiation ...SAGA complex assembly / lateral mesodermal cell differentiation / allantois development / peptidyl-lysine monomethylation / heterochromatin organization / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / transcription factor TFTC complex / hepatocyte differentiation / protein-lysine N-methyltransferase activity / RNA polymerase binding / limb development / SAGA complex / transcription preinitiation complex / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / histone methyltransferase activity / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / regulation of RNA splicing / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / embryonic placenta development / somitogenesis / regulation of DNA repair / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / male germ cell nucleus / nuclear estrogen receptor binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription initiation / promoter-specific chromatin binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / multicellular organism growth / PKMTs methylate histone lysines / G1/S transition of mitotic cell cycle / p53 binding / chromatin organization / HATs acetylate histones / chromosome / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Transcription initiation factor TFIID 23-30kDa subunit ...Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Transcription initiation factor TFIID 23-30kDa subunit / Transcription initiation factor TFIID, 23-30kDa subunit / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Single Sheet / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Transcription initiation factor TFIID subunit 10 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Couture, J.-F. / Collazo, E. / Hauk, G. / Trievel, R.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2006
タイトル: Structural basis for the methylation site specificity of SET7/9
著者: Couture, J.-F. / Collazo, E. / Hauk, G. / Trievel, R.C.
履歴
登録2005年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific SET7
B: TAF10 peptide, Acetyl-Ser-Lys-Ser-Mlz-Asp-Arg-Lys-Tyr-Thr-Leu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6963
ポリマ-30,3122
非ポリマー3841
8,503472
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.380, 83.380, 95.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1070-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific SET7 / Histone H3-K4 methyltransferase / H3-K4-HMTase / SET domain-containing protein 7 / Set9 / SET7/9


分子量: 29043.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SET7, KIAA1717 / プラスミド: pHIS2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8WTS6, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド TAF10 peptide, Acetyl-Ser-Lys-Ser-Mlz-Asp-Arg-Lys-Tyr-Thr-Leu


分子量: 1268.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic Human TAF10 peptide / 参照: UniProt: Q12962*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 472 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.89-2.04 M (NH4)2SO4, 0.1 M Bis TRIS pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月13日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→29.14 Å / Num. all: 94528 / Num. obs: 94528 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.26 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 9.32 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 9356 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O9S
解像度: 1.3→29.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 1.241 / SU ML: 0.023 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.039 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17412 4731 5 %RANDOM
Rwork0.1488 ---
all0.15008 94463 --
obs0.15008 89732 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.263 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→29.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2000 0 26 472 2498
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222080
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0381.9712826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1655249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.29324.34399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.79915324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.6461510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1690.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.21001
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.21442
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.260.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.270.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2790.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7381.51303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.61322047
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6143911
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.064.5779
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.81532214
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free11.3123490
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.44532027
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 329 -
Rwork0.26 6587 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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