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万見
- PDB-2f66: Structure of the ESCRT-I endosomal trafficking complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f66
タイトルStructure of the ESCRT-I endosomal trafficking complex
要素
  • Protein SRN2
  • Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Endosome / Trafficking complex / Vps23 / Vps28 / Vps37 / Vacuolar Protein Sorting / ESCRT protein complexes / Endosomal Sorting Complex Required for Transport / ESCRT-I / ubiquitin / Tsg101
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein polyubiquitination / ESCRT I complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / ATP export / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to membrane ...negative regulation of protein polyubiquitination / ESCRT I complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / ATP export / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to membrane / reticulophagy / ubiquitin binding / protein modification process / cytoplasmic side of plasma membrane / late endosome membrane / endosome / protein-containing complex binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ESCRT-1 complex, Vps37, fungi / Vps28 N-terminal domain / Helix Hairpins - #820 / Modifier of rudimentary, Modr / Modifier of rudimentary (Mod(r)) protein / VPS37 C-terminal domain profile. / Vacuolar protein sorting-associated Vps28 / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, C-terminal / VPS28, C-terminal domain superfamily ...ESCRT-1 complex, Vps37, fungi / Vps28 N-terminal domain / Helix Hairpins - #820 / Modifier of rudimentary, Modr / Modifier of rudimentary (Mod(r)) protein / VPS37 C-terminal domain profile. / Vacuolar protein sorting-associated Vps28 / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, C-terminal / VPS28, C-terminal domain superfamily / VPS28, N-terminal domain superfamily / VPS28 protein / VPS28 C-terminal domain profile. / VPS28 N-terminal domain profile. / Helix hairpin bin / Steadiness box (SB) domain / : / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Helix hairpin bin domain superfamily / de novo design (two linked rop proteins) / Helix Hairpins / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease / Vacuolar protein sorting-associated protein 28 / Protein SRN2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kostelansky, M.S. / Lee, S. / Kim, J. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural and functional organization of the ESCRT-I trafficking complex.
著者: Kostelansky, M.S. / Sun, J. / Lee, S. / Kim, J. / Ghirlando, R. / Hierro, A. / Emr, S.D. / Hurley, J.H.
履歴
登録2005年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
B: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
C: Protein SRN2
D: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
E: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
F: Protein SRN2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5558
ポリマ－61,3636
非ポリマー1922
水41423
1
A: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
B: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
C: Protein SRN2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8735
ポリマ－30,6813
非ポリマー1922
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area15030 Å2
手法PISA
2
D: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
E: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
F: Protein SRN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6813
ポリマ－30,6813
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area14810 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14380 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area24120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.003, 144.644, 119.376
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease / Vacuolar protein sorting-associated protein VPS23


分子量: 7550.657 Da / 分子数: 2 / 断片: Vps23C-Terminal Domain (322-385) / 変異: C344A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: STP22, VPS23 / プラスミド: pST39 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P25604
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28


分子量: 13296.793 Da / 分子数: 2 / 断片: Vps28N-Terminal Domain (13-125) / 変異: C101A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: VPS28, VPT28 / プラスミド: pST39 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q02767
#3: タンパク質 Protein SRN2


分子量: 9833.885 Da / 分子数: 2 / 断片: Vps37C-Terminal Domain (132-213) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SRN2, VPS37 / プラスミド: pST39 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q99176
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100mM trisodium citrate (pH 5.6), 900mM lithium sulfate, 500mM ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 17885 / Num. obs: 17872 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 62.9 Å2 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 17885 / Rsym value: 0.449 / % possible all: 76.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Vps23C/Vps28N complex structure, PDB Code 2F6M

2f6m


解像度: 2.8→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 2114242.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 905 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all-17885 --
obs-17872 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.9325 Å2 / ksol: 0.35178 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.54 Å20 Å20 Å2
2--11.51 Å20 Å2
3----0.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3945 0 10 23 3978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 115 4.7 %
Rwork0.291 2355 -
obs-2355 80.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3so4_xplor.paramso4_xplor.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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