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万見
- PDB-2f4m: The Mouse PNGase-HR23 Complex Reveals a Complete Remodulation of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f4m
タイトルThe Mouse PNGase-HR23 Complex Reveals a Complete Remodulation of the Protein-Protein Interface Compared to its Yeast Orthologs
要素
  • UV excision repair protein RAD23 homolog B
  • peptide N-glycanase
キーワードHYDROLASE / Glycoproteins / Ubiquitin-dependent protein degradation / Nucleotide excision repair / Peptide:N-glycanase / Transglutaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / Josephin domain DUBs / XPC complex / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / glycoprotein catabolic process / DNA damage sensor activity / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process ...peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / Josephin domain DUBs / XPC complex / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / glycoprotein catabolic process / DNA damage sensor activity / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to interleukin-7 / polyubiquitin modification-dependent protein binding / embryonic organ development / proteasome complex / nucleotide-excision repair / : / spermatogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA damage response / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / XPC-binding domain / C8orf32 fold - #30 / C8orf32 fold / : / RAD23A/RAD23B, UBA1 domain ...Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / XPC-binding domain / C8orf32 fold - #30 / C8orf32 fold / : / RAD23A/RAD23B, UBA1 domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Transglutaminase-like superfamily / Heat shock chaperonin-binding / Transglutaminase/protease-like homologues / Heat shock chaperonin-binding motif. / Transglutaminase-like / UBA/TS-N domain / N-terminal domain of TfIIb - #10 / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / N-terminal domain of TfIIb / UBA-like superfamily / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UV excision repair protein RAD23 homolog B / Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Zhao, G. / Zhou, X. / Wang, L. / Kisker, C. / Lennarz, W.J. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structure of the mouse peptide N-glycanase-HR23 complex suggests co-evolution of the endoplasmic reticulum-associated degradation and DNA repair pathways.
著者: Zhao, G. / Zhou, X. / Wang, L. / Li, G. / Kisker, C. / Lennarz, W.J. / Schindelin, H.
履歴
登録2005年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: peptide N-glycanase
B: UV excision repair protein RAD23 homolog B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1534
ポリマ－42,0522
非ポリマー1012
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area18340 Å2
手法PISA
2
A: peptide N-glycanase
B: UV excision repair protein RAD23 homolog B
ヘテロ分子

A: peptide N-glycanase
B: UV excision repair protein RAD23 homolog B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,3068
ポリマ－84,1044
非ポリマー2024
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area5670 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area34840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.225, 52.297, 82.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 peptide N-glycanase


分子量: 34866.730 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain, residues 164-450 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus-RIL
参照: UniProt: Q9JI78, peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
#2: タンパク質 UV excision repair protein RAD23 homolog B / mHR23B / XP-C repair complementing complex 58 kDa protein / p58


分子量: 7185.165 Da / 分子数: 1 / 断片: XPCB domain, residues 273-332 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rad23b, Mhr23b / プラスミド: pTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: P54728
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.91 %
結晶化温度: 291 K / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 28-32% PEG4000, 0.2 M sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 8.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月23日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 31216 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 42 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.85→1.91 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 20.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.85→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 7.672 / SU ML: 0.122 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.155 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1579 5.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.189 29636 96 %-
all-40360 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.55 Å20 Å20.23 Å2
2--1.07 Å20 Å2
3----2.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2953 0 2 255 3210
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0213023
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022685
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5471.9454086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91536274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9095354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.56124.146164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.3715553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9251525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02614
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.22797
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.21377
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21684
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2590.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1680.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3340.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.011.52333
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2491.5715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21422881
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.00931443
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7934.51205
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 68 -
Rwork0.28 1474 -
obs--65.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.69481.0772-4.7865.4009-0.63037.151-0.470.2366-0.7672-0.2132-0.0814-0.44451.06020.21780.55140.01270.01090.1361-0.1252-0.027-0.170543.53342.17597.4902
23.7935-0.7945-1.85053.26830.00785.21960.21540.24740.5588-0.17510.00660.0275-0.6417-0.352-0.222-0.16020.02820.0012-0.2330.0401-0.239527.818519.480619.2027
39.4823-3.5453-8.60584.40193.296721.1726-0.25490.7513-0.582-0.05930.02630.49180.5479-0.72780.2285-0.15320.10960.010.07530.0153-0.01594.034721.268537.64
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1BB273 - 3331 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2AA164 - 2411 - 78
3X-RAY DIFFRACTION2AA292 - 458129 - 295
4X-RAY DIFFRACTION3AA242 - 29179 - 128
5X-RAY DIFFRACTION3AC5011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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