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- PDB-2f3l: Crystal Structure of a Lumenal Rfr-domain protein (Contig83.1_1_2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f3l
タイトルCrystal Structure of a Lumenal Rfr-domain protein (Contig83.1_1_243_746) from Cyanothece sp. 51142 at 2.1 Angstrom resolution.
要素RFR-Domain
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Beta Helix
機能・相同性Thylakoid lumenal 15kDa protein 1-like / Pentapeptide repeats (8 copies) / plasma membrane-derived thylakoid lumen / E3 ubiquitin-protein ligase SopA / Pentapeptide repeat / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / Mainly Beta / Pentapeptide repeat protein Rfr32
機能・相同性情報
生物種Cyanothece sp. ATCC 51142 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Kennedy, M.A. / Ni, S. / Buchko, G.W. / Robinson, H.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Characterization of two potentially universal turn motifs that shape the repeated five-residues fold-Crystal structure of a lumenal pentapeptide repeat protein from Cyanothece 51142.
著者: Buchko, G.W. / Ni, S. / Robinson, H. / Welsh, E.A. / Pakrasi, H.B. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2005年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 999SEQUENCE NO SUITABLE SEQUENCE DATABASE REFERENCE WAS AVAILABLE AT THE TIME OF PROCESSING THIS FILE.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RFR-Domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1191
ポリマ－20,1191
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.754, 61.754, 83.708
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 RFR-Domain


分子量: 20119.174 Da / 分子数: 1
断片: full-length Rfr-domain protein minus N-terminal 29 residues predicted to be a signal peptide
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cyanothece sp. ATCC 51142 (バクテリア)
株: BH68 / 遺伝子: Rfr-domain protein / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 pLysS / 参照: UniProt: B1WVN5*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 15% PEG 1500, 50 mM sodium chloride, 10 mM Tris, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A10.979
シンクロトロンNSLS X29A21.1
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 41CCD2005年10月18日Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror
ADSC QUANTUM 42CCD2005年10月17日Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.11
反射解像度: 2.11→50 Å / Num. all: 11820 / Num. obs: 9861 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 2.11→2.18 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.218 / Mean I/σ(I) obs: 3.56 / Num. unique all: 613 / Rsym value: 0.218 / % possible all: 57.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.11→50 Å / 交差検証法: random / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2508 485 -random
Rwork0.2168 ---
all0.2168 9835 --
obs0.2168 9549 85.1 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.311 Å2-2.328 Å20 Å2
2---8.311 Å20 Å2
3---16.621 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数988 0 0 25 1013
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006188
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.00337

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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