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- PDB-2f2c: X-ray structure of human CDK6-Vcyclinwith the inhibitor aminopurv... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f2c
タイトルX-ray structure of human CDK6-Vcyclinwith the inhibitor aminopurvalanol
要素
  • Cell division protein kinase 6
  • Cyclin homolog
キーワードCELL CYCLE/TRANSFERASE / Small molecule inhibitor bound between N-terminal and C-terminal domain of kinase / CELL CYCLE-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin D2-CDK6 complex / cyclin D3-CDK6 complex / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression / cyclin D1-CDK6 complex / cell dedifferentiation / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / FBXO family protein binding / lateral ventricle development ...cyclin D2-CDK6 complex / cyclin D3-CDK6 complex / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression / cyclin D1-CDK6 complex / cell dedifferentiation / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / FBXO family protein binding / lateral ventricle development / negative regulation of myeloid cell differentiation / type B pancreatic cell development / negative regulation of monocyte differentiation / astrocyte development / dentate gyrus development / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of cell motility / gliogenesis / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of cell-matrix adhesion / generation of neurons / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of cell differentiation / negative regulation of cell cycle / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Notch signaling pathway / ruffle / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / regulation of erythrocyte differentiation / response to virus / Oncogene Induced Senescence / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of epithelial cell proliferation / Cyclin D associated events in G1 / positive regulation of fibroblast proliferation / T cell differentiation in thymus / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / Oxidative Stress Induced Senescence / regulation of cell cycle / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / cell division / protein serine kinase activity / centrosome / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin domain, herpesvirus / Herpesviridae viral cyclin / Cyclin, herpesvirus / Cyclin-dependent kinase 6 / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal ...Cyclin domain, herpesvirus / Herpesviridae viral cyclin / Cyclin, herpesvirus / Cyclin-dependent kinase 6 / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AP9 / Cyclin-dependent kinase 6 / Cyclin homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Herpesvirus saimiri
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Schulze-Gahmen, U. / Lu, H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2006
タイトル: Toward understanding the structural basis of cyclin-dependent kinase 6 specific inhibition.
著者: Lu, H. / Schulze-Gahmen, U.
履歴
登録2005年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin homolog
B: Cell division protein kinase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3105
ポリマ－63,7322
非ポリマー5783
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area22630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.517, 71.517, 449.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Cyclin homolog / V-cyclin


分子量: 28665.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Herpesvirus saimiri (strain 11) (ヘルペスウイルス)
属: Rhadinovirus / 生物種: Saimiriine herpesvirus 2 / 株: 11 / 遺伝子: 72, ECLF2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q01043
#2: タンパク質 Cell division protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase PLSTIRE


分子量: 35066.332 Da / 分子数: 1 / Fragment: fragment 1-308 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK6
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q00534, EC: 2.7.1.37
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-AP9 / (2S)-2-({6-[(3-AMINO-5-CHLOROPHENYL)AMINO]-9-ISOPROPYL-9H-PURIN-2-YL}AMINO)-3-METHYLBUTAN-1-OL / AMINOPURVALANOL


分子量: 403.909 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H26ClN7O
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50 mM Tris/HCl pH 8.0, 0.1 M CaOAc, 13% PEG 3350, 10 mM DTT, 0.1M sulfobetaine, 1mM inhibitor, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→50 Å / Num. all: 18422 / Num. obs: 17833 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.78→2.88 Å / % possible all: 0.995

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 40.424 / SU ML: 0.352 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.645 / ESU R Free: 0.43 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30144 893 5.1 %RANDOM
Rwork0.23774 ---
obs0.24071 16516 96.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 73.703 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.26 Å20.63 Å20 Å2
2--1.26 Å20 Å2
3----1.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4022 0 37 0 4059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3661.9735632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9675516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.20524.452155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.4115689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.6861518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2688
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023001
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.21952
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22869
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3110.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.421.52671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.7524219
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12631661
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8154.51413
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.433 75 -
Rwork0.336 1193 -
obs--99.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.01830.0785-1.4723.44371.32045.16850.1437-0.39620.0363-0.2811-0.3423-0.3717-0.15740.22110.1985-0.0871-0.2842-0.1111-0.11970.1257-0.215739.01856.92155.436
24.5569-2.0697-0.2835.3557-0.27645.58820.2361-0.3511-1.243-0.3598-0.4861-0.91841.30790.89970.250.4387-0.2244-0.05030.14230.3440.522340.65928.89560.45
33.86672.2213-0.22514.7619-0.98144.1350.1428-0.4321-0.5909-0.2184-0.22420.45350.936-1.10890.08140.1728-0.5464-0.07210.2934-0.00490.02814.70432.99758.29
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA8 - 2548 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2BB9 - 1009 - 100
3X-RAY DIFFRACTION3BB101 - 305101 - 305
4X-RAY DIFFRACTION3BD401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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