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万見
- PDB-2f12: Crystal Structure of the Human Sialidase Neu2 in Complex with 3- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f12
タイトルCrystal Structure of the Human Sialidase Neu2 in Complex with 3- hydroxypropyl ether mimetic Inhibitor
要素Sialidase 2
キーワードHYDROLASE / SIALIDASE / NEURAMINIDASE / INFLUENZA VIRUS / DRUG DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


Sialic acid metabolism / glycoprotein catabolic process / glycosphingolipid catabolic process / exo-alpha-sialidase activity / Glycosphingolipid catabolism / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-(2->3)-sialidase activity / exo-alpha-(2->6)-sialidase activity / exo-alpha-(2->8)-sialidase activity ...Sialic acid metabolism / glycoprotein catabolic process / glycosphingolipid catabolic process / exo-alpha-sialidase activity / Glycosphingolipid catabolism / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-(2->3)-sialidase activity / exo-alpha-(2->6)-sialidase activity / exo-alpha-(2->8)-sialidase activity / exo-alpha-sialidase / catalytic complex / lysosome / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HTM / PHOSPHATE ION / Sialidase-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Chavas, L.M.G. / Kato, R. / Mann, M.C. / Thomson, R.J. / Dyason, J.C. / von Itzstein, M. / Fusi, P. / Tringali, C. / Venerando, B. / Tettamanti, G. ...Chavas, L.M.G. / Kato, R. / Mann, M.C. / Thomson, R.J. / Dyason, J.C. / von Itzstein, M. / Fusi, P. / Tringali, C. / Venerando, B. / Tettamanti, G. / Monti, E. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Human Sialidase Neu2 in Complex with 3- hydroxypropyl ether mimetic Inhibitor
著者: Chavas, L.M.G. / Kato, R. / Mann, M.C. / Thomson, R.J. / Dyason, J.C. / von Itzstein, M. / Fusi, P. / Tringali, C. / Venerando, B. / Tettamanti, G. / Monti, E. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2005年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sialidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7903
ポリマ－42,4201
非ポリマー3702
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.590, 87.970, 92.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1104-

HOH

詳細the monomer in the asymmetric unit forms the biological molecule

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要素

#1: タンパク質 Sialidase 2 / Neu2 / Cytosolic sialidase / N-acetyl-alpha- neuraminidase 2


分子量: 42419.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y3R4, exo-alpha-sialidase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 糖 ChemComp-HTM / 3-hydroxypropyl 2-acetamido-2,4-dideoxy-alpha-L-threo-hex-4-enopyranosiduronic acid / 6-(3-HYDROXYPROPOXY)-5-ACETAMIDO-5,6-DIHYDRO-4-HYDROXY-4H-PYRAN-2-CARBOXYLIC ACID / 3-HYDROXYPROPYL ETHER MIMETIC / 3-hydroxypropyl 2-acetamido-2,4-dideoxy-alpha-L-threo-hex-4-enosiduronic acid / 3-hydroxypropyl 2-acetamido-2,4-dideoxy-L-threo-hex-4-enosiduronic acid / 3-hydroxypropyl 2-acetamido-2,4-dideoxy-threo-hex-4-enosiduronic acid


タイプ: L-saccharide / 分子量: 275.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17NO7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: sodium/potassium phosphate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUAMTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→62.02 Å / Num. all: 16808 / Num. obs: 16808 / % possible obs: 94.8 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.27→2.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.244 / Mean I/σ(I) obs: 9.9 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SNT

1snt


解像度: 2.27→62.02 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 848 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs-15960 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 51.642 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 29.622 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.433 Å20 Å20 Å2
2---6.85 Å20 Å2
3---10.283 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→62.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2831 0 24 155 3010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.411
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5hem_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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