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- PDB-2eyu: The Crystal Structure of the C-terminal Domain of Aquifex aeolicu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eyu
タイトルThe Crystal Structure of the C-terminal Domain of Aquifex aeolicus PilT
要素twitching motility protein PilT
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Pilus Retraction Motor / C-terminal Domain PilT
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Pilus retraction protein PilT/PilU / : / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Twitching motility protein PilT
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Satyshur, K.A. / Worzalla, G.A. / Meyer, L.S. / Heiniger, E.K. / Aukema, K.G. / Forest, K.T.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of the pilus retraction motor PilT suggest large domain movements and subunit cooperation drive motility.
著者: Satyshur, K.A. / Worzalla, G.A. / Meyer, L.S. / Heiniger, E.K. / Aukema, K.G. / Misic, A.M. / Forest, K.T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: The pilus-retraction protein PilT: ultrastructure of the biological assembly
著者: Forest, K.T. / Satyshur, K.A. / Worzalla, G.A. / Hansen, J.K. / Herdendorf, T.J.
履歴
登録2005年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: twitching motility protein PilT
B: twitching motility protein PilT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8423
ポリマ－59,7462
非ポリマー961
水30617
1
A: twitching motility protein PilT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8731
ポリマ－29,8731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: twitching motility protein PilT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9692
ポリマ－29,8731
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.150, 89.150, 70.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 twitching motility protein PilT


分子量: 29873.084 Da / 分子数: 2 / 断片: PilT C-terminal Domain / 変異: Glu294Gly / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / プラスミド: pET-23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 15606134, UniProt: O66950*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10 mg/ml protein 0.1 M Mes 10% Dioxane 1.6 M ammonium sulfate , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→40 Å / Num. all: 45173 / Num. obs: 44351 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 49.9
反射 シェル解像度: 1.86→1.94 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.197 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 83.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.87→20 Å / Num. parameters: 15692 / Num. restraintsaints: 16007 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: Crystal is twinned, with BASF refined to 0.535 in ShelX h,-k,-l
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.17 ---
all0.1746 42952 --
obs-42952 98.18 %-
Rfree---RANDOM
原子変位パラメータBiso mean: 35.3 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3922
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3898 0 5 17 3920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0288
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.036
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.111
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.871 Å /
Rfactor%反射
Rwork0.208 -
obs-82.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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