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- PDB-2eww: Crystal Structure of the Pilus Retraction Motor PilT and Bound ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eww
タイトルCrystal Structure of the Pilus Retraction Motor PilT and Bound ATP
要素twitching motility protein PilT
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Pilus Retraction Motor / ATPase / Hexameric PilT
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pilus retraction protein PilT/PilU / Beta-Lactamase - #90 / : / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold ...Pilus retraction protein PilT/PilU / Beta-Lactamase - #90 / : / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Twitching motility protein PilT
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Satyshur, K.A. / Forest, K.T.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of the pilus retraction motor PilT suggest large domain movements and subunit cooperation drive motility.
著者: Satyshur, K.A. / Worzalla, G.A. / Meyer, L.S. / Heiniger, E.K. / Aukema, K.G. / Misic, A.M. / Forest, K.T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: The pilus-retraction protein PilT: ultrastructure of the biological assembly
著者: Forest, K.T. / Satyshur, K.A. / Worzalla, G.A. / Hansen, J.K. / Herdendorf, T.J.
履歴
登録2005年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: twitching motility protein PilT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0672
ポリマ－42,5591
非ポリマー5071
水362
1
A: twitching motility protein PilT
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,39912
ポリマ－255,3566
非ポリマー3,0436
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.380, 107.380, 68.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6
詳細The biological assembly is a hexamer generated from the monomer in the asymmetric unit by all six operations in P6.

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要素

#1: タンパク質 twitching motility protein PilT


分子量: 42559.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / プラスミド: pET23a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 15606134, UniProt: O66950*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 5-8 mg/ml protein 30-45% MPD 0.2-0.4 M Ammonium Sulfate Tris, 15mM KCl 75mM 5% glycerol 5-10mM magnesium Chloride 1-5 mM ATP , pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 14-ID-B10.9794
シンクロトロンAPS 14-ID-B20.9568
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月1日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.95681
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. obs: 7481 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 1093 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.2→19.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.838 / SU B: 29.41 / SU ML: 0.499 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.642 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30981 395 5.4 %RANDOM
Rwork0.23868 ---
all0.2423 7481 --
obs0.24236 6948 97.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.716 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å2-0.26 Å20 Å2
2---0.52 Å20 Å2
3---0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2717 0 31 2 2750
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1491.9993782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5315341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.91624.065123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.00515521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.661521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21284
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21863
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3531.51754
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.64122770
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.56931138
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0194.51012
LS精密化 シェル解像度: 3.203→3.284 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 24 -
Rwork0.301 479 -
obs--91.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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