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万見
- PDB-2eu0: The NMR ensemble structure of the Itk SH2 domain bound to a phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eu0
タイトルThe NMR ensemble structure of the Itk SH2 domain bound to a phosphopeptide
要素
  • Lymphocyte cytosolic protein 2 phosphopeptide fragment
  • Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
キーワードTRANSFERASE / cis/trans isomerization / interleukin-2 tyrosine kinase / Itk / t-cell specific kinase / tsk / src homology 2 / SH2 / proline / phosphotyrosine binding
機能・相同性
機能・相同性情報


TCR signalosome / GPVI-mediated activation cascade / FCERI mediated MAPK activation / Generation of second messenger molecules / mast cell activation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / DAP12 signaling / plasma membrane raft ...TCR signalosome / GPVI-mediated activation cascade / FCERI mediated MAPK activation / Generation of second messenger molecules / mast cell activation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / DAP12 signaling / plasma membrane raft / positive regulation of cytokine production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SAM domain (Sterile alpha motif) ...: / Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SAM domain (Sterile alpha motif) / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / PH domain / : / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / Lymphocyte cytosolic protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / Distance geometry simulated annealing was used for refinement
データ登録者Sundd, M. / Pletneva, E.V. / Fulton, D.B. / Andreotti, A.H.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Molecular Details of Itk Activation by Prolyl Isomerization and Phospholigand Binding: The NMR Structure of the Itk SH2 Domain Bound to a Phosphopeptide.
著者: Pletneva, E.V. / Sundd, M. / Fulton, D.B. / Andreotti, A.H.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural characterization of a proline-driven conformational switch within the Itk SH2 domain
著者: Mallis, R.J. / Brazin, K.N. / Fulton, D.B. / Andreotti, A.H.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
B: Lymphocyte cytosolic protein 2 phosphopeptide fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3552
ポリマ－13,3552
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / T-cell-specific kinase / IL-2-inducible T-cell kinase / Kinase EMT / Kinase TLK / Itk


分子量: 12560.243 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Itk, Emt, Tlk, Tsk / プラスミド: pGEX(2T) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03526, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド Lymphocyte cytosolic protein 2 phosphopeptide fragment / SH2 domain-containing leucocyte protein of 76 kDa / SLP-76 tyrosine phosphoprotein / SLP76


分子量: 794.723 Da / 分子数: 1
断片: phosphopeptide fragment, sequence database residues 143-148
由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Mus musculus (mouse)
参照: UniProt: Q60787
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1223D 15N-separated NOESY
132HNHA
1433D 13C-separated NOESY
1533D 13C separated aromatic NOESY
163HN(CA)CB
173CBCA(CO)NH
183(H)CCH TOCSY
193C(CO)NH
110313C edited 13C/15 N filtered NOESY
111315N edited 13C/15N filtered NOESY
11242D TOCSY
1135D2O exchange experiment

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.490% H2O/10% D2O
2U-15N labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.490% H2O/10% D2O
3U-15N, 13-C labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.490% H2O/10% D2O
45mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.490%H20, 10%D2O
51mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4100% D2O
試料状態イオン強度: 125mM / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRcollection
NMRPipeDelaglio et al解析
NMRView4.1.3Johnson and Blevinsデータ解析
CNS1Brunger et al精密化
精密化手法: Distance geometry simulated annealing was used for refinement
ソフトェア番号: 1
詳細: 2486 Intramolecular NOE restraints, 31 intermolecular NOE restraints, 63 dihedral angles calculated using HNHA experiment and TALOS and 27 hydrogen bonds (D20 exchange based restraints)
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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