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- PDB-2etl: Crystal Structure of Ubiquitin Carboxy-terminal Hydrolase L1 (UCH-L1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2etl
タイトルCrystal Structure of Ubiquitin Carboxy-terminal Hydrolase L1 (UCH-L1)
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
キーワードHYDROLASE / LIGASE / Deubiquitinating Thiol Hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


axon target recognition / male germ cell proliferation / alpha-2A adrenergic receptor binding / muscle cell development / neuron projection terminus / signaling receptor inhibitor activity / adult walking behavior / eating behavior / neuromuscular process / axonal transport of mitochondrion ...axon target recognition / male germ cell proliferation / alpha-2A adrenergic receptor binding / muscle cell development / neuron projection terminus / signaling receptor inhibitor activity / adult walking behavior / eating behavior / neuromuscular process / axonal transport of mitochondrion / protein deubiquitination / regulation of macroautophagy / negative regulation of MAPK cascade / axon cytoplasm / positive regulation of glycolytic process / response to ischemia / ubiquitin binding / protein catabolic process / cellular response to xenobiotic stimulus / UCH proteinases / ribosome binding / omega peptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Das, C. / Hoang, Q.Q. / Kreinbring, C.A. / Luchansky, S.J. / Meray, R.K. / Ray, S.S. / Lansbury, P.T. / Ringe, D. / Petsko, G.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Structural basis for conformational plasticity of the Parkinson's disease-associated ubiquitin hydrolase UCH-L1.
著者: Das, C. / Hoang, Q.Q. / Kreinbring, C.A. / Luchansky, S.J. / Meray, R.K. / Ray, S.S. / Lansbury, P.T. / Ringe, D. / Petsko, G.A.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6756
ポリマ－50,5342
非ポリマー1424
水1,928107
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3383
ポリマ－25,2671
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3383
ポリマ－25,2671
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,35112
ポリマ－101,0674
非ポリマー2848
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_645-y+3/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_565y+1/2,-x+3/2,z1
Buried area11020 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area34070 Å2
手法PISA, PQS
4
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,35112
ポリマ－101,0674
非ポリマー2848
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)110.097, 110.097, 79.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
詳細The biological assembly is a monomer, a subunit of the assymetric unit which contains two copies of the protein molecule.

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L1 / UCH-L1 / Ubiquitin thiolesterase L1 / Neuron cytoplasmic protein 9.5 / PGP 9.5 / PGP9.5


分子量: 25266.799 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCHL1 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09936, ubiquitinyl hydrolase 1, 合成酵素
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.4 M Ammonium Sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98397 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月29日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98397 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→41.9 Å / Num. all: 34753 / Num. obs: 34753 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Χ2: 0.997
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.773 / Num. measured obs: 1925 / Χ2: 1.17 / % possible all: 99.7

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.554 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.284
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å21.99 Å
Translation3.5 Å21.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology model based on UCH-L3

解像度: 2.4→41.9 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 3369 9.2 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all0.227 34753 --
obs0.227 34753 95.1 %-
溶媒の処理Bsol: 47.87 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 49.283 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.038 Å20 Å20 Å2
2---4.038 Å20 Å2
3---8.076 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→41.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3482 0 4 107 3593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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