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万見
- PDB-2et6: (3R)-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase Domain of Candida tropicalis P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2et6
タイトル(3R)-Hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase Domain of Candida tropicalis Peroxisomal Multifunctional Enzyme Type 2
要素(3R)-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dehydrogenase / MFE-2 / beta-oxidation / peroxisome / SDR
機能・相同性
機能・相同性情報


: / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase activity / fatty acid beta-oxidation / isomerase activity / peroxisome
類似検索 - 分子機能
: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / HotDog domain superfamily / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. ...: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / HotDog domain superfamily / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal hydratase-dehydrogenase-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida tropicalis (酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Ylianttila, M.S. / Hiltunen, J.K. / Glumoff, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of Yeast Peroxisomal Multifunctional Enzyme: Structural Basis for Substrate Specificity of (3R)-hydroxyacyl-CoA Dehydrogenase Units.
著者: Ylianttila, M.S. / Pursiainen, N.V. / Haapalainen, A.M. / Juffer, A.H. / Poirier, Y. / Hiltunen, J.K. / Glumoff, T.
履歴
登録2005年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: (3R)-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5571
ポリマ－65,5571
非ポリマー00
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.895, 78.340, 95.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit contains only one biological unit that is one monomer.

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要素

#1: タンパク質 (3R)-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / Peroxisomal hydratase-dehydrogenase-epimerase / HDE / Multifunctional beta-oxidation protein / MFP


分子量: 65557.094 Da / 分子数: 1 / 変異: T506S, F508M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida tropicalis (酵母) / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Codon Plus(DE3)-RIL
参照: UniProt: P22414, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 30% PEG 4000, 0.1 M sodium acetate pH 4.2, 0.2 M ammonium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→20 Å / Num. all: 28316 / Num. obs: 27948 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 12.56
反射 シェル解像度: 2.22→2.36 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.74 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
XDSデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY IGZ6

解像度: 2.22→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 8.344 / SU ML: 0.201 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.359 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25183 1355 4.9 %RANDOM
Rwork0.19515 ---
all0.19784 27928 --
obs0.19784 26573 98.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.514 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.52 Å20 Å20 Å2
2---1.34 Å20 Å2
3---5.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4465 0 0 345 4810
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224554
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024111
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2961.9476167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78939596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8715579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025094
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02889
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21045
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2260.24938
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.22705
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1360.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.240.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4932877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.09944611
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.37431677
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.90241556
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.341 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 200 -
Rwork0.252 3667 -
obs-3667 96.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5030.2059-0.33070.2167-0.01190.35840.03110.0210.02810.0301-0.0051-0.0417-0.00060.02-0.02590.47550.01320.00590.3843-0.00930.02639.17238.30616.435
21.82620.1506-0.07280.55910.03630.42010.02560.04510.06890.0001-0.00710.02580.0037-0.057-0.01850.47620.00680.01160.3814-0.00470.018618.69439.84219.265
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 313
2X-RAY DIFFRACTION2A314 - 592

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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