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万見
- PDB-2elb: Crystal Structure of the BAR-PH domain of human APPL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2elb
タイトルCrystal Structure of the BAR-PH domain of human APPL1
要素Adapter protein containing PH domain, PTB domain and leucine zipper motif 1
キーワードPROTEIN BINDING / APPL / BAR domain / PH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / positive regulation of macropinocytosis / macropinosome / adiponectin-activated signaling pathway / regulation of fibroblast migration / regulation of D-glucose import / maintenance of synapse structure / protein kinase B binding / positive regulation of melanin biosynthetic process / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway ...negative regulation of Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / positive regulation of macropinocytosis / macropinosome / adiponectin-activated signaling pathway / regulation of fibroblast migration / regulation of D-glucose import / maintenance of synapse structure / protein kinase B binding / positive regulation of melanin biosynthetic process / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / signaling / early phagosome / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / vesicle membrane / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / regulation of innate immune response / phosphatidylserine binding / intracellular vesicle / beta-tubulin binding / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of protein localization to plasma membrane / ruffle / phosphatidylinositol binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / protein import into nucleus / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton / presynapse / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / early endosome / postsynapse / endosome / endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
APPL1, BAR domain / : / : / : / BAR domain of APPL family / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / BAR domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain ...APPL1, BAR domain / : / : / : / BAR domain of APPL family / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / BAR domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DCC-interacting protein 13-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Li, J. / Mao, X. / Dong, L.Q. / Liu, F. / Tong, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Crystal Structures of the BAR-PH and PTB Domains of Human APPL1
著者: Li, J. / Mao, X. / Dong, L.Q. / Liu, F. / Tong, L.
履歴
登録2007年3月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adapter protein containing PH domain, PTB domain and leucine zipper motif 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9871
ポリマ－45,9871
非ポリマー00
水00
1
A: Adapter protein containing PH domain, PTB domain and leucine zipper motif 1

A: Adapter protein containing PH domain, PTB domain and leucine zipper motif 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9742
ポリマ－91,9742
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area11900 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area35350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.568, 104.126, 37.074
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a dimer.

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要素

#1: タンパク質 Adapter protein containing PH domain, PTB domain and leucine zipper motif 1 / APPL1 / Dip13 alpha / DCC-interacting protein 13 alpha


分子量: 45987.117 Da / 分子数: 1 / 断片: The BAR-PH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UKG1
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES (pH 7.5), 22% (w/v) polyacrylic acid 5100, 20mM magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 22741 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 27.5853
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / Mean I/σ(I) obs: 5.94 / Num. unique all: 2267 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→29.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 594181.77 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.327 1429 7.4 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 19364 83.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 22.6318 Å2 / ksol: 0.304871 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2---18.34 Å20 Å2
3---19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2834 0 0 0 2834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.042.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 109 8.7 %
Rwork0.287 1145 -
obs--54.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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