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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2ejq | ||||||
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タイトル | Conserved hypothetical protein (TTHA0227) from Thermo thermophilus HB8 | ||||||
![]() | Hypothetical protein TTHA0227 | ||||||
![]() | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / hypothetical protein / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
機能・相同性 | Zincin-like - #20 / Zincin-like metallopeptidase / Zincin-like metallopeptidase superfamily / Zincin-like metallopeptidase / Zincin-like / 2-Layer Sandwich / metal ion binding / Alpha Beta / Uncharacterized protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Rehse, P.H. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Conserved hypothetical protein (TTHA0227) from Thermo thermophilus HB8 著者: Rehse, P.H. / Yokoyama, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 61.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 43.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 437.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 441.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14817.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HB8 / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-MG / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 |
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結晶化 |
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-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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Reflection | Χ2: 1 / D res low: 50 Å / 冗長度: 6.8 %
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Diffraction reflection shell | Chi squared: 1
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反射 | 解像度: 2.08→37.5 Å / Num. all: 18013 / Num. obs: 17938 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.85 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I): 21.8 / Scaling rejects: 929 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.08→2.15 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. measured all: 11770 / Num. unique all: 1755 / Χ2: 0.7 / % possible all: 99.9 |
-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing set |
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Phasing MAD set |
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Phasing MAD set site |
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Phasing dm | FOM : 0.67 / FOM acentric: 0.66 / FOM centric: 0.7 / 反射: 9078 / Reflection acentric: 7688 / Reflection centric: 1390 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: model derived from Se-MAD experiment transfered to higher resolution Native data set after single rebuilding cycle 解像度: 2.08→37.48 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | Bsol: 55.301 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 57.291 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.08→37.48 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.08→2.15 Å
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Xplor file |
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