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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eia
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF EQUINE INFECTIOUS ANEMIA VIRUS (EIAV) CAPSID PROTEIN P26
要素EIAV CAPSID PROTEIN P26
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRAL CAPSID EIAV / HIV / LENTIVIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Gag protein p15 / Gag protein p15 / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain ...Gag protein p15 / Gag protein p15 / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jin, Z. / Jin, L. / Peterson, D.L. / Lawson, C.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1999
タイトル: Model for lentivirus capsid core assembly based on crystal dimers of EIAV p26.
著者: Jin, Z. / Jin, L. / Peterson, D.L. / Lawson, C.L.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / : 1997
タイトル: Cloning, Expression, Purification, and Characterization of the Major Core Protein (P26) from Equine Infectious Anemia Virus
著者: Birkett, A.J. / Yelamos, B. / Rodriguez-Crespo, I. / Gavilanes, F. / Peterson, D.L.
履歴
登録1998年7月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EIAV CAPSID PROTEIN P26
B: EIAV CAPSID PROTEIN P26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7732
ポリマ-46,7732
非ポリマー00
3,387188
1
A: EIAV CAPSID PROTEIN P26
B: EIAV CAPSID PROTEIN P26

A: EIAV CAPSID PROTEIN P26
B: EIAV CAPSID PROTEIN P26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5464
ポリマ-93,5464
非ポリマー00
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
単位格子
Length a, b, c (Å)100.480, 100.480, 157.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.544595, 0.821396, -0.169486), (0.71868, 0.352864, -0.599154), (-0.432338, -0.448102, -0.782489)
ベクター: -50.91151, 85.34118, 141.24844)
詳細THERE ARE TWO MONOMERS IN ONE ASYMMETRIC UNIT AND IN THIS MODEL. THE N-TERMINAL RESIDUES 1-16 AND C-TERMINAL RESIDUES 223-235 WERE NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS.

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要素

#1: タンパク質 EIAV CAPSID PROTEIN P26


分子量: 23386.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
: Lentivirus / 遺伝子: GAG / 遺伝子 (発現宿主): GAG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69732
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1M SODIUM CITRATE, 10% PEG 3350, 15% ISOPROPANOL, PH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
122 mg/mlprotein1drop
21 mMsodium phosphate1drop
30.1 Msodium citrate1reservoir
410 %(w/v)PEG33501reservoir
515 %(v/v)isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.0333, 1.07168, 1.07202
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1997年11月11日 / 詳細: MIRROR
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.03331
21.071681
31.072021
反射解像度: 2.7→47 Å / Num. obs: 13524 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 40.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 12 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.283 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 246510 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.326

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.3精密化
PHASES位相決定
CNS0.3位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→48 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 274655 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 1300 10.3 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 12647 93.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 62.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.36 Å2-10.45 Å20 Å2
2---4.36 Å20 Å2
3---8.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3267 0 0 0 3267
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.417 154 8.8 %
Rwork0.336 1606 -
obs--80.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.336

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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