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万見
- PDB-2eh9: Crystal structure of the HBAF250B at-rich interaction domain (ARID) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eh9
タイトルCrystal structure of the HBAF250B at-rich interaction domain (ARID)
要素AT-rich interactive domain-containing protein 1B
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING DOMAIN / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / cellular response to angiotensin / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair ...bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / cellular response to angiotensin / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of myoblast differentiation / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / response to ischemia / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / positive regulation of cell differentiation / RMTs methylate histone arginines / nervous system development / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
AT-rich interactive domain-containing protein 1B / SWI/SNF-like complex subunit BAF250/Osa / SWI/SNF-like complex subunit BAF250, C-terminal / SWI/SNF-like complex subunit BAF250/Osa / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain ...AT-rich interactive domain-containing protein 1B / SWI/SNF-like complex subunit BAF250/Osa / SWI/SNF-like complex subunit BAF250, C-terminal / SWI/SNF-like complex subunit BAF250/Osa / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AT-rich interactive domain-containing protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Niwa, H. / Shimada, A. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the HBAF250B at-rich interaction domain (ARID)
著者: Shimada, A. / Niwa, H. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AT-rich interactive domain-containing protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3428
ポリマ－13,9741
非ポリマー3687
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: AT-rich interactive domain-containing protein 1B
ヘテロ分子

A: AT-rich interactive domain-containing protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,68316
ポリマ－27,9472
非ポリマー73614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2940 Å2
ΔGint-319 kcal/mol
Surface area11200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.887, 42.887, 144.687
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

ZN

21A-243-

HOH

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要素

#1: タンパク質 AT-rich interactive domain-containing protein 1B / ARID domain- containing protein 1B / Osa homolog 2 / hOsa2 / p250R / BRG1-binding protein hELD/OSA1 ...ARID domain- containing protein 1B / Osa homolog 2 / hOsa2 / p250R / BRG1-binding protein hELD/OSA1 / BRG1-associated factor 250b / BAF250B


分子量: 13973.688 Da / 分子数: 1 / 断片: AT-RICH INTERACTION DOMAIN (ARID) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: CELL-FREE PROTEIN SYNTHESIS / 遺伝子: HBAF250B / プラスミド: PX041105-20 / 参照: UniProt: Q8NFD5
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: DNA(dCGCGAATTCGCG), 120MM MGCL2, 60MM TRIS-HCL, 18% PEG4000, 20MM ZNCL2, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年7月27日
放射モノクロメーター: SI DOUBLE-CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 9616 / Num. obs: 9616 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 29.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 36.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.361 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 767 / % possible all: 81.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CXY

2cxy


解像度: 2→36.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1252250.19 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 471 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.198 9285 --
obs0.197 9285 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.5711 Å2 / ksol: 0.374269 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.2 Å20 Å20 Å2
2--4.2 Å20 Å2
3----8.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→36.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数884 0 7 65 956
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.962.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 53 4.3 %
Rwork0.255 1178 -
obs-1231 78 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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