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万見
- PDB-2egu: Crystal structure of O-acetylserine sulfhydrase from Geobacillus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2egu
タイトルCrystal structure of O-acetylserine sulfhydrase from Geobacillus kaustophilus HTA426
要素Cysteine synthase
キーワードTRANSFERASE / O-acetylserine sulfhydrase / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine synthase / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Rossmann fold ...Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rehse, P.H. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of O-acetylserine sulfhydrase from Geobacillus kaustophilus HTA426
著者: Rehse, P.H. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5551
ポリマ－32,5551
非ポリマー00
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Cysteine synthase

A: Cysteine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1112
ポリマ－65,1112
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area4740 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area23290 Å2
手法PISA, PQS
3
A: Cysteine synthase

A: Cysteine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1112
ポリマ－65,1112
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area26500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.250, 72.250, 127.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-354-

HOH

21A-539-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cysteine synthase / O-acetyl-L-serine sulfhydrylase


分子量: 32555.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
株: HTA426 / プラスミド: pET-15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL26-codonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q5L3S8, cysteine synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 100mM MES-NaOH, 50mM MgCl2, 27.5% PEG 4000, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年12月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 27260 / Num. obs: 27236 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 36.86
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 14.6 % / Rmerge(I) obs: 0.529 / Mean I/σ(I) obs: 5.22 / Num. unique all: 2654 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z7W.pdb

1z7w


解像度: 1.9→39.81 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1314 4.8 %random
Rwork0.201 ---
obs0.201 26955 98.8 %-
all-27236 --
溶媒の処理Bsol: 35.998 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 28.574 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.982 Å20 Å20 Å2
2---1.982 Å20 Å2
3---3.963 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→39.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2006 0 0 246 2252
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0063981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.353352
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.074422
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.940172.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2347 128 -
Rwork0.2268 --
obs-2539 0.9545 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION4lig.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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