[日本語] English
万見
- PDB-2efg: TRANSLATIONAL ELONGATION FACTOR G COMPLEXED WITH GDP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2efg
タイトルTRANSLATIONAL ELONGATION FACTOR G COMPLEXED WITH GDP
要素
  • PROTEIN (ELONGATION FACTOR G DOMAIN 3)
  • PROTEIN (ELONGATION FACTOR G)
キーワードPROTEIN BINDING / ELONGATION FACTOR / TRANSLOCASE / RIBOSOME / ELONGATION / TRANSLATION / PROTEIN SYNT FACTOR / GTPASE / GTP BINDING / GUANOSINE NUCLEOTIDE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / ribosome binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #240 / Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV ...Alpha-Beta Plaits - #240 / Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor G / Elongation factor G
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Czworkowski, J. / Wang, J. / Steitz, T.A. / Moore, P.B.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1994
タイトル: The crystal structure of elongation factor G complexed with GDP, at 2.7 A resolution.
著者: Czworkowski, J. / Wang, J. / Steitz, T.A. / Moore, P.B.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The Structure of Elongation Factor G in Complex with GDP: Conformational Flexibility and Nucleotide Exchange
著者: al-Karadaghi, S. / Aevarsson, A. / Garber, M. / Zheltonosova, J. / Liljas, A.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Ribosomal Translocase: Elongation Factor G from Thermus thermophilus
著者: Aevarsson, A. / Brazhnikov, E. / Garber, M. / Zheltonosova, J. / Chirgadze, Y. / al-Karadaghi, S. / Svensson, L.A. / Liljas, A.
履歴
登録1998年9月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ELONGATION FACTOR G)
B: PROTEIN (ELONGATION FACTOR G DOMAIN 3)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,9143
ポリマ－84,4702
非ポリマー4431
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.269, 106.224, 115.447
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ELONGATION FACTOR G) / EF-G


分子量: 76963.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P13551, UniProt: Q5SHN5*PLUS
#2: タンパク質 PROTEIN (ELONGATION FACTOR G DOMAIN 3) / EF-G


分子量: 7507.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 18% W/V PEG8000, 20MM TRIS-HCL, 20MM AMMONIUM ACETATE, 2MM DTT, 1MM SODIUM AZIDE, 1MM GDP, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116-20 %(w/v)PEG80001reservoir
220 mMTris-HCl1reservoir
32 mMdithiothreitol1reservoir
41 mMGDP1reservoir
51 mM1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年10月29日 / 詳細: DOUBLE FOCUSING MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 29278 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 61.6 Å2 / Rsym value: 0.7 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / Rsym value: 0.907 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1EFG

1efg


解像度: 2.6→80 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high rms absF: 7320367.21 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. REFINEMENT WAS THE MAXIMUM TARGET USING AMPLITUDES; REFINEMENT OF THIS STRUCTURE, LEADING TO ENTRY 1EFG, EMPLO PROGRAM X-PLOR
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2685 9.9 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 27063 90.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.28 Å2 / ksol: 0.307 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→80 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4807 0 28 21 4856
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it8.961.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.432.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.433 401 10.5 %
Rwork0.382 3408 -
obs--77.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3EFGGDP2-GDP.PAREFGGDP2-GDP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 80 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 60.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.433 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor Rwork: 0.382

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る