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- PDB-2e6v: Crystal structure of VIP36 exoplasmic/lumenal domain, Ca2+/Man3Gl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e6v
タイトルCrystal structure of VIP36 exoplasmic/lumenal domain, Ca2+/Man3GlcNAc-bound form
要素Vesicular integral-membrane protein VIP36
キーワードPROTEIN TRANSPORT / BETA SANDWICH / CARBOHYDRATE BINDING PROTEIN / CARGO RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


COPII-mediated vesicle transport / Cargo concentration in the ER / COPI-coated vesicle / exocytic vesicle / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / D-mannose binding / heat shock protein binding / positive regulation of phagocytosis / protein transport ...COPII-mediated vesicle transport / Cargo concentration in the ER / COPI-coated vesicle / exocytic vesicle / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / D-mannose binding / heat shock protein binding / positive regulation of phagocytosis / protein transport / cytoplasmic vesicle / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / extracellular space / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
VIP36, lectin domain / Legume-like lectin / : / Legume-like lectin family / L-type lectin-like (leguminous) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Vesicular integral-membrane protein VIP36
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Satoh, T. / Kato, R. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for recognition of high mannose type glycoproteins by mammalian transport lectin VIP36
著者: Satoh, T. / Cowieson, N.P. / Hakamata, W. / Ideo, H. / Fukushima, K. / Kurihara, M. / Kato, R. / Yamashita, K. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2007年1月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicular integral-membrane protein VIP36
B: Vesicular integral-membrane protein VIP36
C: Vesicular integral-membrane protein VIP36
D: Vesicular integral-membrane protein VIP36
E: Vesicular integral-membrane protein VIP36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,04613
ポリマ－144,6575
非ポリマー1,3898
水1,18966
1
A: Vesicular integral-membrane protein VIP36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4763
ポリマ－28,9311
非ポリマー5452
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Vesicular integral-membrane protein VIP36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4763
ポリマ－28,9311
非ポリマー5452
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Vesicular integral-membrane protein VIP36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1523
ポリマ－28,9311
非ポリマー2202
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Vesicular integral-membrane protein VIP36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9712
ポリマ－28,9311
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Vesicular integral-membrane protein VIP36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9712
ポリマ－28,9311
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.200, 151.200, 177.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Vesicular integral-membrane protein VIP36 / Lectin / mannose-binding 2


分子量: 28931.318 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 51-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 生物種: Canis lupus / 株: familiaris / 遺伝子: LMAN2 / プラスミド: pGEX4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49256
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-3DManpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-2/a3-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10% PEG4000, 0.4M Imidazole malate (pH6.0), 3.4mM Man3GlcNAc, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 54228 / Num. obs: 54152 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 44.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 5317 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DUR

2dur


解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 9.34 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.503 / ESU R Free: 0.31 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2743 5.1 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.224 51251 --
obs0.224 51251 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.56 Å20 Å20 Å2
2--1.77 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9617 0 85 66 9768
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0219976
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4141.93413538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.81251161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.55323.626513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.89151603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0071564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027655
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.23779
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.26555
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2399
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1490.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8321.55979
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44629461
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8234585
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8514.54077
LS精密化 シェル最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection Rwork: 3666 / Total num. of bins used: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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