登録情報 データベース : PDB / ID : 2e5y 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Epsilon subunit and ATP complex of F1F0-ATP synthase from the Thermophilic Bacillus PS3 要素ATP synthase epsilon chain 詳細 キーワード HYDROLASE / ATP synthase / F1FO ATP synthase / F1-ATPase / Epsilon subunit / ATP機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain ... ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha 類似検索 - ドメイン・相同性 ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase epsilon chain 類似検索 - 構成要素生物種 Bacillus sp. PS3 (バクテリア)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.92 Å 詳細データ登録者 Yagi, H. / Akutsu, H. 引用ジャーナル : Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年 : 2007タイトル : Structures of the thermophilic F1-ATPase {varepsilon} subunit suggesting ATP-regulated arm motion of its C-terminal domain in F1著者 : Yagi, H. / Kajiwara, N. / Tanaka, H. / Tsukihara, T. / Kato-Yamada, Y. / Yoshida, M. / Akutsu, H. 履歴 登録 2006年12月25日 登録サイト : PDBJ / 処理サイト : PDBJ改定 1.0 2007年7月10日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2008年4月30日 Group : Version format compliance改定 1.2 2011年7月13日 Group : Version format compliance改定 1.3 2023年10月25日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
すべて表示 表示を減らす Remark 999 SEQUENCE The 74th residues is LYS and 96th-103th residues are AKERAERR instead of RKSGRTP according ... SEQUENCE The 74th residues is LYS and 96th-103th residues are AKERAERR instead of RKSGRTP according to Kato-Yamada Y., Yoshida M., Hisabori T. [J.Biol.Chem. 275:35746-35750(2000).].