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万見
- PDB-2e41: Crystal Structure Of Biotin Protein Ligase From Pyrococcus Horiko... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2.0E+41
タイトルCrystal Structure Of Biotin Protein Ligase From Pyrococcus Horikoshii Complexed with the Reaction Product Analog Biotinol-5'-AMP, Mutations R48A and K111A
要素biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase
キーワードLIGASE / Biotin Biosynthesis / Dimer / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin--[biotin carboxyl-carrier protein] ligase activity / protein modification process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Transcriptional repressor, C-terminal / SH3 type barrels. - #100 / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Transcriptional repressor, C-terminal / SH3 type barrels. - #100 / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / SH3 type barrels. / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BTX / 235aa long hypothetical biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Bagautdinov, B. / Matsuura, Y. / Bagautdinova, S. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Protein biotinylation visualized by a complex structure of biotin protein ligase with a substrate
著者: Bagautdinov, B. / Matsuura, Y. / Bagautdinova, S. / Kunishima, N.
履歴
登録2006年12月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase
B: biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0384
ポリマ－51,9192
非ポリマー1,1192
水9,026501
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.248, 82.825, 72.711
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase / Biotin Protein Ligase


分子量: 25959.305 Da / 分子数: 2 / 変異: R48A, K111A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / 遺伝子: bpl / プラスミド: pET 11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): (DE3)RIL
参照: UniProt: O57883, biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase
#2: 化合物 ChemComp-BTX / ((2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-TETRAHYDROFURAN-2-YL)METHYL 5-((3AS,4S,6AR)-2-OXO-HEXAHYDRO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-4-YL)PENTYL HYDROGEN PHOSPHATE / BIOTINOL-5-AMP / 5′-アデニル酸5-[(3aS,4S,6aR)-ヘキサヒドロ-2-オキソ-1H-チエノ[3,4-d]イミダゾ-ル-4-(以下略)


分子量: 559.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30N7O8PS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 501 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.2
詳細: PEG20K, Acetate, NaOH, biotinol-5'-AMP, pH 5.2, microbatch, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→41.41 Å / Num. all: 44656 / Num. obs: 42972 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 18.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.313 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3565 / Rsym value: 0.275 / % possible all: 84.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1wqw

1wqw


解像度: 1.75→37.47 Å / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 2122 -RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 42972 96.2 %-
all-44656 --
原子変位パラメータBiso mean: 21.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.13 Å20 Å21.62 Å2
2---7.31 Å20 Å2
3---8.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→37.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3623 0 74 501 4198
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.019
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 210 -
Rwork0.287 --
obs-3859 86.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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