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万見
- PDB-2e3h: Crystal structure of the CLIP-170 CAP-Gly domain 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e3h
タイトルCrystal structure of the CLIP-170 CAP-Gly domain 2
要素Restin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CAP-Gly / Cytoplasmic linker / tubulin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / Signaling by LTK in cancer / intermediate filament / RHO GTPases activate IQGAPs / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ruffle / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase ...microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / Signaling by LTK in cancer / intermediate filament / RHO GTPases activate IQGAPs / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ruffle / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / tubulin binding / cytoplasmic vesicle membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell cortex / microtubule binding / microtubule / centrosome / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / SH3 type barrels. ...CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CAP-Gly domain-containing linker protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Maesaki, R. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structural basis for tubulin recognition by cytoplasmic linker protein 170 and its autoinhibition
著者: Mishima, M. / Maesaki, R. / Kasa, M. / Watanabe, T. / Fukata, M. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
履歴
登録2006年11月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Restin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6811
ポリマ－9,6811
非ポリマー00
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.937, 54.937, 57.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-18-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Restin / CLIP-170 / Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / Reed- Sternberg intermediate filament- ...CLIP-170 / Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / Reed- Sternberg intermediate filament-associated protein / Cytoplasmic linker protein 1


分子量: 9681.208 Da / 分子数: 1 / 断片: CAP-Gly domain 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLIP-170 / プラスミド: pGEX4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P30622
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2040 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. obs: 17953 / % possible obs: 98.9 % / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 44.3
反射 シェル解像度: 1.45→1.56 Å / Mean I/σ(I) obs: 11.5 / Rsym value: 0.107 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LPL

1lpl


解像度: 1.45→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 0.922 / SU ML: 0.037 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21483 915 5.1 %RANDOM
Rwork0.19168 ---
obs0.19281 17032 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.472 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å2-0.11 Å20 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数651 0 0 119 770
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022663
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3561.969891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.281579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.72522.75929
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.25315124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.419156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2275
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2437
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.297
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1250.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2211.5413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8492652
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4643279
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5744.5239
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.451→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 68 -
Rwork0.199 1262 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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