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- PDB-2e2a: ASP81LEU ENZYME IIA FROM THE LACTOSE SPECIFIC PTS FROM LACTOCOCCU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e2a
タイトルASP81LEU ENZYME IIA FROM THE LACTOSE SPECIFIC PTS FROM LACTOCOCCUS LACTIS
要素PROTEIN (ENZYME IIA)
キーワードTRANSFERASE / ENZYME IIA / HELICAL BUNDLES / PTS / PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transferase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIA subunit / PTS_EIIA type-3 domain profile. / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system lactose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sliz, P. / Koch, B. / Hengstenberg, W. / Pai, E.F.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Asp81Leu Enzyme Iia from the Lactose Specific Pts from Lactococcus Lactis
著者: Sliz, P. / KOCH, B. / Hengstenberg, W. / Pai, E.F.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The Structure of Enzyme Iialactose from Lactococcus Lactis Reveals a New Fold and Points to Possible Interactions of a Multicomponent System
著者: Sliz, P. / Engelmann, R. / Hengstenberg, W. / Pai, E.F.
履歴
登録1999年5月14日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ENZYME IIA)
B: PROTEIN (ENZYME IIA)
C: PROTEIN (ENZYME IIA)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3843
ポリマ－34,3843
非ポリマー00
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6450 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area12360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.960, 87.960, 79.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.1092, -0.0558, 0.9925), (0.9867, -0.1147, -0.115), (0.1202, 0.9918, 0.0426)30.3671, -20.0251, -14.4847
2given(0.0475, 0.9912, 0.1235), (-0.0491, -0.1212, 0.9914), (0.9977, -0.0531, 0.0429)21.4629, 14.0346, -32.1617
3given(0.0738, -0.0813, 0.994), (0.9854, -0.1475, -0.0852), (0.1535, 0.9857, 0.0692)31.9729, -20.0692, -16.0618

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ENZYME IIA) / ENZYME III / LACTOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT


分子量: 11461.188 Da / 分子数: 3 / 変異: D81L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 株: MG1820 / 解説: NIZO, NETHERLANDS / 遺伝子: LACF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23532, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.56 %
結晶化pH: 6.5
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.9M NA ACETATE AND 0.1M NA CACODYLATE AT PH 6.5. HANGING-DROP METHOD WAS USED. THE INITIAL CONCENTRATION OF THE PROTEIN IN THE DROP WAS 5 MG/ML.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.949
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→36 Å / Num. obs: 18726 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.271 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: 1E2A

1e2a


解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 1666967.76 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1836 9.8 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs-18682 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.47 Å2 / ksol: 0.3684 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.58 Å20 Å20 Å2
2--2.58 Å20 Å2
3----5.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 0 173 2508
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.176
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 278 9.1 %
Rwork0.226 2763 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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