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万見
- PDB-2e26: Crystal structure of two repeat fragment of reelin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2.0E+26
タイトルCrystal structure of two repeat fragment of reelin
要素Reelin
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spinal cord patterning / cerebral cortex tangential migration / reelin complex / positive regulation of lateral motor column neuron migration / lateral motor column neuron migration / Reelin signalling pathway / lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of AMPA receptor activity / regulation of synaptic activity / interneuron migration ...spinal cord patterning / cerebral cortex tangential migration / reelin complex / positive regulation of lateral motor column neuron migration / lateral motor column neuron migration / Reelin signalling pathway / lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of AMPA receptor activity / regulation of synaptic activity / interneuron migration / positive regulation of CREB transcription factor activity / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic density assembly / regulation of behavior / ventral spinal cord development / positive regulation of synapse maturation / layer formation in cerebral cortex / motor neuron migration / receptor localization to synapse / NMDA glutamate receptor clustering / glial cell differentiation / regulation of neuron migration / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to synapse / reelin-mediated signaling pathway / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of synapse maturation / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / regulation of neuron differentiation / response to pain / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / associative learning / dendrite development / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of TOR signaling / long-term memory / forebrain development / serine-type peptidase activity / extracellular matrix / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / axon guidance / hippocampus development / central nervous system development / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / modulation of chemical synaptic transmission / brain development / cell morphogenesis / cerebral cortex development / positive regulation of neuron projection development / long-term synaptic potentiation / neuron migration / cell migration / regulation of gene expression / : / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / receptor ligand activity / dendrite / proteolysis / extracellular space / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Reelin / : / Reelin subrepeat B / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. / Teneurin-like EGF domain / Sialidase superfamily / Galactose-binding domain-like / Epidermal growth factor-like domain. ...Reelin / : / Reelin subrepeat B / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. / Teneurin-like EGF domain / Sialidase superfamily / Galactose-binding domain-like / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Reelin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yasui, N. / Nogi, T. / Kitao, T. / Takagi, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Structure of a receptor-binding fragment of reelin and mutational analysis reveal a recognition mechanism similar to endocytic receptors.
著者: Yasui, N. / Nogi, T. / Kitao, T. / Nakano, Y. / Hattori, M. / Takagi, J.
履歴
登録2006年11月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reelin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,15312
ポリマ－81,3491
非ポリマー1,80411
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.008, 70.953, 94.769
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Reelin / Reeler protein


分子量: 81349.148 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1948-2661 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Reln, Rl / Cell (発現宿主): CHO cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec 3.2.8.1
参照: UniProt: Q60841, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

-
糖 , 3種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 506分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 7% PEG 3350, 75mM ammonium acetate, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→94.491 Å / Num. all: 77500 / Num. obs: 54041 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 51309 / % possible all: 98.73

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DDU

2ddu


解像度: 2→47.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 6.879 / SU ML: 0.104 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21884 2732 5.1 %RANDOM
Rwork0.17923 ---
all0.21884 ---
obs0.18125 51309 98.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.264 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å21.47 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5550 0 105 499 6154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0215858
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1641.967998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6285719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.11123.764271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.20815898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1351535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.22518
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24005
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2468
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1280.219
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1120.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5921.53636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.98425699
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44232587
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3114.52291
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 164 -
Rwork0.194 3380 -
obs--88.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3099-0.0205-0.50341.8094-0.04091.6324-0.02550.0587-0.0292-0.1983-0.0057-0.05210.07130.00120.0312-0.04420.00580.0205-0.10330.0207-0.048443.4013-3.369-17.3907
27.29015.3432-8.06024.6808-3.781214.8266-0.21640.8750.1882-0.36830.49820.45530.3873-1.6291-0.2818-0.1121-0.0376-0.07210.12680.0691-0.100721.3627-3.7618-20.6348
31.9741-0.04-0.16341.1506-0.46692.3375-0.043-0.0433-0.0132-0.01190.0298-0.05250.014-0.00430.0132-0.0691-0.0149-0.0102-0.0956-0.0066-0.053428.6650.70165.2419
41.08980.0232-0.52281.0566-0.17812.25350.0102-0.09190.03150.11960.0281-0.0042-0.0362-0.0211-0.0383-0.08660.0115-0.0161-0.0344-0.0034-0.04997.8358-2.584524.7484
56.10531.0026-1.16432.73481.02457.1969-0.0354-0.1609-0.13330.049-0.03380.04810.5188-0.42360.0692-0.1165-0.0189-0.02240.0720.0278-0.0756-14.2644-6.93924.0582
62.29490.1441-0.8911.02120.15554.52660.07690.07880.08790.0619-0.00860.0576-0.2816-0.1764-0.0683-0.01560.04480.0686-0.11490.0044-0.118-7.6841.785148.3003
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1956 - 213111 - 186
2X-RAY DIFFRACTION2AA2132 - 2166187 - 221
3X-RAY DIFFRACTION3AA2167 - 2319222 - 374
4X-RAY DIFFRACTION4AA2320 - 2481375 - 536
5X-RAY DIFFRACTION5AA2482 - 2515537 - 570
6X-RAY DIFFRACTION6AA2516 - 2663571 - 718

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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