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万見
- PDB-2e11: The Crystal Structure of XC1258 from Xanthomonas campestris: A CN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 200000000000
タイトルThe Crystal Structure of XC1258 from Xanthomonas campestris: A CN-hydrolase Superfamily Protein with an Arsenic Adduct in the Active Site
要素Hydrolase
キーワードHYDROLASE / CN hydrolase / Xanthomonas campestris / dimethylarsenic inhibitor complex / cacodylate
機能・相同性
機能・相同性情報


2-oxoglutaramate amidase activity / omega-amidase activity
類似検索 - 分子機能
: / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Chin, K.-H. / Tsai, Y.-D. / Chan, N.-L. / Huang, K.-F. / Wang, A.H.-J. / Chou, S.-H.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: The crystal structure of XC1258 from Xanthomonas campestris: A putative procaryotic Nit protein with an arsenic adduct in the active site
著者: Chin, K.-H. / Tsai, Y.-D. / Chan, N.-L. / Huang, K.-F. / Wang, A.H.-J. / Chou, S.-H.
履歴
登録2006年10月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydrolase
B: Hydrolase
C: Hydrolase
D: Hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7918
ポリマ－120,2434
非ポリマー5484
水13,331740
1
A: Hydrolase
C: Hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3964
ポリマ－60,1222
非ポリマー2742
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19280 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Hydrolase
D: Hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3964
ポリマ－60,1222
非ポリマー2742
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area19140 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)143.280, 154.305, 51.158
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Hydrolase


分子量: 30060.867 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
生物種: Xanthomonas campestris / 株: pv. campestris / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8P8M3, 加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 740 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 8

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.97905, 0.96108
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979051
20.961081
反射解像度: 1.73→104.83 Å / Num. obs: 112277 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.73→104.83 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 9.1 / Num. unique all: 11276 / Rsym value: 0.14 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.73→104.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 1.966 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 5 / σ(I): 2 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21746 5865 5 %RANDOM
Rwork0.14 ---
all0.18789 ---
obs0.18636 110854 97.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.613 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.37 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→104.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8452 0 16 740 9208
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0218678
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.93111788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.16551056
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.95922.696460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.407151336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9661596
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.21252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026856
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.24259
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.25915
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2579
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1240.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8041.55367
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33628404
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.28733773
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4644.53384
LS精密化 シェル解像度: 1.726→1.771 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 397 -
Rwork0.21 7610 -
obs-11276 91.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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