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万見
- PDB-2dyn: DYNAMIN (PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN) (DYNPH) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dyn
タイトルDYNAMIN (PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN) (DYNPH)
要素DYNAMIN
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION / MOTOR PROTEIN / PHOSPHOLIPID BINDING / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / photoreceptor ribbon synapse / Retrograde neurotrophin signalling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / photoreceptor ribbon synapse / Retrograde neurotrophin signalling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / endosome organization / Formation of annular gap junctions / membrane coat / Gap junction degradation / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endocytic vesicle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / photoreceptor inner segment / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / protein homooligomerization / receptor internalization / endocytosis / GDP binding / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / microtubule binding / protein homotetramerization / microtubule / GTPase activity / synapse / protein kinase binding / GTP binding / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / MIR WITH ANOMALOUS SCATTERING / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Timm, D.E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of the pleckstrin homology domain from dynamin.
著者: Timm, D. / Salim, K. / Gout, I. / Guruprasad, L. / Waterfield, M. / Blundell, T.
履歴
登録1997年7月21日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYNAMIN
B: DYNAMIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8612
ポリマ－28,8612
非ポリマー00
水1,20767
1
A: DYNAMIN
B: DYNAMIN
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,88616
ポリマ－230,88616
非ポリマー00
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.020, 86.020, 137.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.847437, -0.116183, -0.518027), (-0.174077, -0.861006, 0.477877), (-0.501546, 0.495147, 0.709423)
ベクター: 58.76, 31.514, 8.652)

-
要素

#1: タンパク質 DYNAMIN / PH DOMAIN / DYNPH


分子量: 14430.390 Da / 分子数: 2 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY (PH) DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: EXPRESSED AS GST-FUSION PROTEIN, CLEAVED WITH THROMBIN
プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 BLUE / 参照: UniProt: Q05193
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.3 %
結晶化pH: 6.1
詳細: PROTEIN (10-20 MG/ML) WAS CRYSTALLIZED FROM 10-30% PEG 8000, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, PH 6.1 BY THE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120-30 %PEG80001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日 / 詳細: SYNCHROTRON
放射モノクロメーター: SYNCHROTRON / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→24.31 Å / Num. obs: 11759 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.144 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.144 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: MIR WITH ANOMALOUS SCATTERING / 解像度: 2.3→24.31 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: POSTERIORI / σ(F): 2
詳細: A BULK SOLVENT MASK WAS APPLIED IN XPLOR 3.1. RESIDUES WITH OCCUPANCY OF 0.00 ARE INCLUDED IN THE MODEL, BUT ARE NOT DEFINED BY THE ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 924 8 %RANDOM
Rwork0.2139 ---
obs0.2139 11755 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1858 0 0 66 1924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.476
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.21
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.993
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3864 109 7.8 %
Rwork0.3351 1287 -
obs--99.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2966
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.215
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.993

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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